クラシックなタンパク質チロシン・フォスファトームと"レドキソーム"のグローバル・プロテオミック評価
Robert Karisch1, Minerva Fernandez, Paul Taylor
1Department of Medical Biophysics, University of Toronto, Toronto M5G 2M9, ON, Canada. rkarisch@uhnresearch.ca
Cell
|September 3, 2011
まとめ
私たちは,すべてのタンパク質チロシン・フォスファタゼ (PTPs) とその酸化形態 (oxPTPs) を識別し,定量化するためのタンパク質学的方法を開発しました. これは,正常細胞と癌細胞の異なるPTPomesとoxPTPomesを明らかにし,新しい規制の複雑さを強調しています.
科学分野:
- バイオケミストリー バイオケミストリー
- セルラー・シグナリング
- プロテオミクスはプロテオミクスを用います.
背景:
- タンパク質チロシンフォスファタゼ (PTP) は,細胞シグナル伝達において重要な役割を果たし,フォスフォチロシンレベルを調節します.
- クラスIのPTPにおける活性サイトシステインは,活性酸素種による酸化に敏感である.
- 酸化されたPTPは,がんなどの疾患に影響を及ぼす重要な規制メカニズムを表しています.
研究 の 目的:
- 総合的なPTPomeとoxPTPomeの識別と定量化のための広く適用可能なタンパク質学的方法を開発する.
- 正常および悪性細胞におけるPTP調節の複雑さを調査する.
主な方法:
- PTP酵素学の利用とユニークな触媒性システインの反応性.
- 細胞および組織サンプルを分析するためのプロテオミック戦略の開発.
- 表現された古典的なPTP (PTPome) と酸化されたPTP (oxPTPome) の識別と定量化.
主要な成果:
- 異なるPTPomesとoxPTPomesは,マウスとヒトの細胞および組織で特定されました.
- 正常細胞と癌細胞の間で,PTPomesとoxPTPomesの違いが観察されました.
- この研究では,タンパク質・チロシン・リン酸化の新たな調節層が明らかになった.
結論:
- 開発されたプロテオミクスの方法は,PTPomeとoxPTPomeの包括的な分析を可能にします.
- 細胞のPTPomesとoxPTPomesは,悪性のある文脈と正常に異なるパターンを表します.
- これらの発見は,健康と病気におけるタンパク質-チロシンリン酸化調節の理解を深める.
