プロテインの折りたたみ中のタンパク質の骨格とサイドチェーンの異なる順序は,サイト固有の再結合赤外線探査によって明らかになりました
Sureshbabu Nagarajan1, Humeyra Taskent-Sezgin, Dzmitry Parul
1Department of Chemistry, Emory University, Atlanta, Georgia 30322, USA.
Journal of the American Chemical Society
|November 2, 2011
まとめ
タンパク質の折りたたみには,複雑な背骨とサイドチェーンの順序が含まれる. タンパク質L9の折り畳みでは,ベータシート構造のサイドチェーン順序は,骨幹順序よりも遅い,おそらく一時的な非原生相互作用によるものです.
科学分野:
- バイオケミストリー バイオケミストリー
- 構造生物学 構造生物学とは
- タンパク質のダイナミクス
背景:
- タンパク質の折り畳みは,ポリペプチドの骨格とサイドチェーンの順序の相互作用によって支配される基本的なプロセスです.
- ベータシート構造などの安定した二次構造の形成は,バックボーンとサイドチェーン順序の相対的なタイミングに特に敏感です.
- これらのダイナミクスを理解することは,タンパク質の構造と機能の関係を解読する上で極めて重要です.
研究 の 目的:
- タンパク質L9 (NTL9) のN末端ドメインの折りたたみ中のバックボーン対サイドチェーン順序の時間スケールを調査する.
- サイト固有のラベリングとタンパク質のダイナミック測定のための新しい方法を開発し,適用する.
- タンパク質の折り畳み経路における一時的な非本来の相互作用の役割を明らかにする.
主な方法:
- アジド (サイドチェーン) と (13) C(18) O (バックボーン) 赤外線探査機のサイト固有の組み込みのための再結合タンパク質発現を利用した.
- ダイナミクスを監視するために,温度-ジャンプ時間解像度の赤外線スペクトロスコピーを使用しました.
- バックボーンとサイドチェーンのダイナミクスの独立した測定のための単一残留分辨率を達成しました.
主要な成果:
- NTL9の重要なベータシート領域におけるサイドチェーンオーダーリングは,折り畳み中のバックボーンオーダーリングと比較して,より遅い時間スケールで発生することを実証しました.
- 折り畳み経路に影響を与える非本来のサイドチェーン相互作用の一時的形成を含む潜在的なメカニズムを特定しました.
- タンパク質の折り畳みダイナミクスを解剖するための強力なスペクトロスコーピックアプローチを検証した.
結論:
- サイドチェーンの順序ダイナミクスは,タンパク質の折りたたみ中の骨幹の順序ダイナミクスを区別する.
- NTL9の折り畳みプロセスは,サイドチェーン相互作用が脊髄構造形成に遅れをとる複雑な相互作用を伴う.
- この研究は,タンパク質の折り畳みを制御する分子機構と,ネイティブ構造の達成における特定の相互作用の役割に関する新しい洞察を提供します.
さらに関連する動画
14:55Atomic Scale Structural Studies of Macromolecular Assemblies by Solid-state Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy
Published on: September 17, 2017
10:03Proton Transfer and Protein Conformation Dynamics in Photosensitive Proteins by Time-resolved Step-scan Fourier-transform Infrared Spectroscopy
Published on: June 27, 2014
関連する概念動画
Protein Folding
Overview
Protein Folding
Proteins are chains of amino acids linked together by peptide bonds. Upon synthesis, a protein folds into a three-dimensional conformation, critical to its biological function. Interactions between its constituent amino acids guide protein folding, and hence the protein structure is primarily dependent on its amino acid sequence.
Protein Structure Is Critical to Its Biological Function
Proteins perform a wide range of biological functions such as catalyzing chemical reactions, providing...
Protein Structure Is Critical to Its Biological Function
Proteins perform a wide range of biological functions such as catalyzing chemical reactions, providing...
Protein Folding
Overview
Intrinsically Disordered Proteins
Intrinsically disordered proteins are a group of proteins that do not fold into specific three-dimensional structures. Their structural flexibility allows them to complement ordered proteins to perform functions that are inaccessible to rigid structures. They are more common in eukaryotes than prokaryotes and may either be exclusively intrinsically disordered or hybrid proteins, consisting of a mix of ordered and disordered regions. The absence of a rigid structure in these proteins can be...
Protein Organization
Overview
Molecular Chaperones and Protein Folding
The native conformation of a protein is formed by interactions between the side chains of its constituent amino acids. When the amino acids cannot form these interactions, the protein cannot fold by itself and needs chaperones. Notably, chaperones do not relay any additional information required for the folding of polypeptides; the native conformation of a protein is determined solely by its amino acid sequence. Chaperones catalyze protein folding without being a part of the folded protein.
The...
The...
