Jove
Visualize
お問い合わせ
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
JoVEについて
概要リーダーシップブログJoVEヘルプセンター
著者向け
出版プロセス編集委員会範囲と方針査読よくある質問投稿
図書館員向け
推薦の声購読アクセスリソース図書館諮問委員会よくある質問
研究
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of Experimentsアーカイブ
教育
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab Manual教員リソースセンター教員サイト
利用規約
プライバシーポリシー
ポリシー

関連する実験動画

部分折りたたまれたアポミオグロビン中間物質の構造的特徴

F M Hughson1, P E Wright, R L Baldwin

  • 1Department of Biochemistry, Beckman Center, Stanford University School of Medicine, CA 94305.

Science (New York, N.Y.)
|September 28, 1990
PubMed
まとめ

研究者は,タンパク質の構造を理解するために,核磁気共鳴 (NMR) を使用して,部分的に折りたたまれたアポミオグロビン中間体を研究しました. 彼らは,特定のヘリックス領域が構造を維持し,他の領域が展開し,タンパク質の折り畳み階層に関する洞察を明らかにすることを発見しました.

関連する実験動画

関連する概念動画

こちらも読む

関連記事

共著者、ジャーナル、引用グラフによってこの研究に関連する記事。

並び替え
Same author

Measurement of intrinsic exchange rates of amide protons in a (15)N-labeled peptide.

Journal of biomolecular NMR·2012
Same author

Solution NMR spectroscopy of [alpha -15N]lysine-labeled rhodopsin: The single peak observed in both conventional and TROSY-type HSQC spectra is ascribed to Lys-339 in the carboxyl-terminal peptide sequence.

Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America·2002
Same author

Conformational and dynamic characterization of the molten globule state of an apomyoglobin mutant with an altered folding pathway.

Biochemistry·2001
Same author

Potential bias in NMR relaxation data introduced by peak intensity analysis and curve fitting methods.

Journal of biomolecular NMR·2001
Same author

Backbone dynamics in dihydrofolate reductase complexes: role of loop flexibility in the catalytic mechanism.

Biochemistry·2001
Same author

Solution structure of the third immunoglobulin domain of the neural cell adhesion molecule N-CAM: can solution studies define the mechanism of homophilic binding?

Journal of molecular biology·2001

科学分野:

  • タンパク質の構造と折りたたみ
  • 生物物理化学 生物物理化学とは
  • 構造生物学 構造生物学とは

背景:

  • タンパク質の構造を理解することは,生物学的機能の解明に不可欠です.
  • 部分折りたたまれたタンパク質状態は,安定相互作用の階層についての洞察を提供します.

研究 の 目的:

  • 部分折りたたまれたアポミオグロビン中間物質を構造的に特徴付けるために.
  • 部分折りたたまれた状態を研究することによって,タンパク質の組織階層を解析する.

主な方法:

  • ゆっくりと交換するペプチドNH陽子を捕まえる.
  • 2次元プロトン核磁気共鳴 (1H-NMR) を使用してプロトン交換を分析する.

主要な成果:

  • A,G,Hヘリックス領域の陽子は交換から保護された.
  • BおよびEヘリックス領域の陽子は自由に交換された.
  • 中間製品の構造モデルが提案されました.

結論:

  • 部分的に折りたたまれたアポミオグロビン中間体は,構造を保持するコンパクトなサブドメインを特徴としています.
  • タンパク質の残りの部分は,この中間状態で大きく展開されています.
  • この研究は,タンパク質の折り畳み経路と安定性を理解するためのモデルを提供します.