洗剤で溶解した粗微なマイクロソームから転位に適したプロテオリポソームの組み立て
1Laboratory of Cell Biology, Howard Hughes Medical Institute, Rockefeller University, New York, New York 10021.
Cell
|January 26, 1990
まとめ
研究者は,タンパク質の転位を研究するために,犬の臓の粗いマイクロソームを再構成しました. グリコプロテインが欠乏した膀は転位障害を示し,この過程におけるグリコプロテインの役割を強調した.
科学分野:
- 細胞生物学 細胞生物学
- 分子生物学は分子生物学である.
- バイオケミストリー バイオケミストリー
背景:
- 粗いマイクロソームは,タンパク質がエンドプラズマ網膜に転移する際に極めて重要です.
- 信号認識粒子 (SRP) 依存転位は,分泌および膜タンパク質の重要な経路である.
- 転位効率における特定のマイクロソーマル成分,特にグリコタンパク質の役割については,さらなる解明が必要である.
研究 の 目的:
- タンパク質転位中の犬の臓の粗いマイクロソームにおけるグリコプロテインの機能的役割を調査する.
- プレプロラクチンのコトランスレーションによる転位のために特定のグリコタンパク質成分が必要かどうかを判断する.
- 新生ポリペプチドのターゲティング,結合,転位に対するグリコプロテインの減少の影響を評価する.
主な方法:
- 塩酸ナトリウムを使用した犬の臓の粗いマイクロソームの溶解.
- 洗剤ダイアリスによる洗剤で抽出した水泡の復元.
- コンカナヴァリン-セファロース染色法を使用して,グリコタンパク質が欠乏した膀の調製.
- 合成されたプレプロラクチンを用いたインビトロ転位検査と,加工とプロテアゼの保護をモニタリングする.
- SRP受容体とグリコタンパク質含有量を含む,膀の組成の分析.
主要な成果:
- 膜タンパク質が欠けている再構成された膀は,SRPに依存した方法でプレプロラクチンを転位し,処理とプロテアゼの保護が観察されました.
- グリコプロテインが欠乏した膀はSRP受容体を保持したが,シグナルペプチダースサブユニットやリボホルインのような重要なグリコプロテイン成分が欠けていた.
- これらの枯渇した膀は,機能的標的化とプレプロラクチン結合を示したが,転位能力が著しく低下した.
結論:
- 粗いマイクロソーム内の特定のグリコプロテインは,効率的なタンパク質転位に不可欠です.
- SRP受容体は必須であるが,特定のグリコタンパク質の欠如は,転位機構を深刻に損なう.
- これらの発見は,タンパク質転位プロセスの機能的完全性に対するマイクロソーマルグリコプロテインの重要な貢献を強調しています.
関連する概念動画
Protein Folding
112.4K
Overview
112.4K
Protein and Protein Structure
72.3K
Proteins are one of the most abundant organic molecules in living systems and have the most diverse range of functions of all macromolecules. Proteins may be structural, regulatory, contractile, or protective. They may serve in transport, storage, or membranes; or they may be toxins or enzymes. Their structures, like their functions, vary greatly. They are all, however, amino acid polymers arranged in a linear sequence.
A protein's shape is critical to its function. For example, an enzyme...
A protein's shape is critical to its function. For example, an enzyme...
72.3K
Protein Complexes with Interchangeable Parts
2.1K
Groups of proteins may form a complex where each protein in this complex has a different role in the overall execution of the complex’s function. Often some of the proteins in the complex can be replaced by a closely related variant to give a complex that contains many of the same components yet is functionally distinct.
The SCF ubiquitin ligase is a protein complex of five individual proteins. This complex attaches ubiquitin to other target proteins to mark them for degradation. In order...
The SCF ubiquitin ligase is a protein complex of five individual proteins. This complex attaches ubiquitin to other target proteins to mark them for degradation. In order...
2.1K
Detergent Purification of Membrane Proteins
5.5K
Detergents are used to purify the integral proteins of the membrane. The hydrophobic portion of the detergent can replace membrane phospholipids while solubilizing the membrane proteins. When detergent monomers reach a specific concentration in a solution called critical micelle concentration (CMC), they form micelles. Above CMC, the concentration of the detergent monomers remains in equilibrium with the micelle. The number of detergent monomers present in the CMC varies for each detergent, and...
5.5K
Protein Translocation Machinery on the ER Membrane
5.6K
The translocon complex situated on the ER membrane is the main gateway for the protein secretory pathway. It facilitates the transport of nascent peptides into the ER lumen and their insertion into the ER membrane.
Sec61 protein conducting channel
In eukaryotes, the translocon complex comprises a core heterotrimeric translocator channel called the Sec61 complex. This channel includes three transmembrane proteins, Sec61α, Sec61β, and Sec61γ, and is the largest subunit of the...
Sec61 protein conducting channel
In eukaryotes, the translocon complex comprises a core heterotrimeric translocator channel called the Sec61 complex. This channel includes three transmembrane proteins, Sec61α, Sec61β, and Sec61γ, and is the largest subunit of the...
5.6K
Bacterial Protein Maturation
748
Bacterial protein maturation is a tightly regulated process that ensures newly synthesized polypeptides achieve correct functional conformations. This maturation involves a series of modifications, folding events, and quality control steps, often assisted by specialized chaperone proteins.N-Terminal ModificationsThe maturation of bacterial polypeptides begins cotranslationally as the polypeptide exits the ribosome. The first amino acid, N-formylmethionine (fMet), is typically modified at the...
748


