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pituitary N-アセチルギャラクトサミントランスファーゼは,特にグリコプロテインホルモンを認識する

P L Smith¹, J U Baenziger

¹Department of Pathology, Washington University School of Medicine, St. Louis, MO 63110.

Science (New York, N.Y.)

|November 11, 1988

まとめ

pituitary glycoprotein ホルモンであるルトロピン (LH) とフォリトロピン (FSH) は,ベータサブユニットにより,異なるオリゴサッカライド構造を持っています. 新しいGalNAc-トランスフェラーゼ酵素が,牛の垂体膜で特定されました.

科学分野:

エンドクリノロジーエンドクリノロジー
グライコバイオロジーは,
分子生物学は分子生物学である.

背景:

pituitary glycoprotein ホルモンのルトロピン (LH) とフォリトロピン (FSH) は,共通のアルファサブユニットを共有していますが,ユニークなベータサブユニットを持っています.
これらのホルモンは,同じゴナドトロフ細胞で合成されますが,異なるAsn-リンクされたオリゴサカライド構造を示します.
特定の構造は,LHに対するSO4-4GalNAc-GlcNAc-Manαと,FSHに対するシアル酸-Gal-GlcNAc-Manαである.

研究の目的:

LHとFSHの異なるグリコシル化パターンに起因する酵素を特定する.
オリゴサッカライド構造を調節するベータサブユニットの役割を調査する.
甲状腺ホルモンに対する硫化およびシアリ化オリゴサッカライドの生物学的重要性を理解するために.

主な方法:

bovine pituitary 膜における GalNAc-トランスフェラーゼの識別と特徴付け.
顕微なマイケリス定数 (Km) を用いた酵素運動分析.
LHとFSHのオリゴサカライド構造の比較分析.

主要な成果:

アルファサブユニットペプチド特性を認識するGalNAc-トランスフェラーゼが,牛の垂体膜で特定されました.
この酵素は,25マイクロモルの表面Kmを持つオリゴサッカライドにGalNAcを添加する.
LHとFSHの異なるグリコシル化パターンは,アルファサブユニットの認識部位のβサブユニット調節を示唆する.

結論:

グリコプロテインホルモンのβサブユニットは,オリゴサッカライドの構造を決定する上で重要な役割を果たします.
特定されたGalNAc-トランスフェラーゼは,LHの特定のグリコシル化に関与しています.
硫酸およびシアリ化オリゴサッカリドの調節された合成は,重要な生物学的機能を暗示しています.

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