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人間のcdc2タンパク質キナーゼは,細胞サイクルを調節する主要なチロシンキナーゼ基板である
G Draetta1, H Piwnica-Worms, D Morrison
1Cold Spring Harbor Laboratory, New York 11724.
Nature
|December 22, 1988
まとめ
細胞分裂サイクル2 (cdc2) のタンパク質のリン酸化は,HeLa細胞の細胞サイクル中に調節されます. pp60c-srcキナーゼは,特定のチロシン部位をin vitroでcdc2に選択的にリン酸化する.
科学分野:
- 分子生物学は分子生物学である.
- 細胞生物学 細胞生物学
- バイオケミストリー バイオケミストリー
背景:
- cdc2は,M相促進因子 (MPF) キナーゼ複合体の重要な触媒子単位である.
- MPFは,真核細胞分裂における基本的なプロセスであるミトーシスへの入り口を調節します.
- cdc2は,真核生物の間で高度に保存されているタンパク質です.
研究 の 目的:
- HeLa細胞におけるcdc2リン酸化の細胞サイクル調節を調査する.
- cdc2.2上のチロシンリン酸化の特定の部位を特定する.
- pp60c-srcがcdc2のチロシンリン酸化に作用するかどうかを判断する.
主な方法:
- HeLa細胞のフォスフォチロジンを含むタンパク質の分析.
- 細胞サイクル同期と分析.
- 精製されたpp60c-srcとcdc2.2を用いたインビトロキナーゼアッセイ.
主要な成果:
- cdc2は,HeLa細胞で最も豊富なフォスフォチロシンを含むタンパク質として特定されました.
- cdc2のフォスフォチロジン含有量は,細胞サイクルに依存する調節を示す.
- cdc2の特定のチロシン残基は,in vitroで pp60c-srcによって選択的にリン酸化されていることが判明しました.
結論:
- cdc2のリン酸化,特にチロシン残基のリン酸化は,細胞サイクル中の規制されたイベントです.
- pp60c-srcは,特定の部位でin vitroでcdc2をリン酸化することが可能であり,潜在的な規制作用を示唆しています.
- これらの発見は,ミトスの侵入を制御する分子機構の理解に貢献します.