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Allosteric Regulation01:08

Allosteric Regulation

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Allosteric regulation of enzymes occurs when the binding of an effector molecule to a site that is different from the active site causes a change in the enzymatic activity. This alternate site is called an allosteric site, and an enzyme can contain more than one of these sites. Allosteric regulation can either be positive or negative, resulting in an increase or decrease in enzyme activity. Most enzymes that display allosteric regulation are metabolic enzymes involved in the degradation or...
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Cooperative Allosteric Transitions01:58

Cooperative Allosteric Transitions

7.4K
Cooperative allosteric transitions can occur in multimeric proteins, where each subunit of the protein has its own ligand-binding site. When a ligand binds to any of these subunits, it triggers a conformational change that affects the binding sites in the other subunits; this can change the affinity of the other sites for their respective ligands. The ability of the protein to change the shape of its binding site is attributed to the presence of a mix of flexible and stable segments in the...
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Cooperative Allosteric Transitions01:58

Cooperative Allosteric Transitions

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Cooperative Allosteric Transitions01:58

Cooperative Allosteric Transitions

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The Two-State Receptor Model01:29

The Two-State Receptor Model

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The two-state receptor model explains a drug's interaction with receptors, such as G protein-coupled receptors and ligand-gated ion channels, to induce or inhibit a biological response. When no natural ligands are present, a receptor exists in an equilibrium of inactive (Ri) and active (Ra) conformations. The inactive form does not produce a response, while the active form generates a basal effect known as constitutive activity.
The binding affinity of a drug determines its interaction with...
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Allosteric Proteins-ATCase01:19

Allosteric Proteins-ATCase

4.8K
Binding sites linkages can regulate a protein's function.  For example, enzyme activity is often regulated through a feedback mechanism where the end product of the biochemical process serves as an inhibitor.
Aspartate transcarbamoylase (ATCase) is a cytosolic enzyme that catalyzes the condensation of L-aspartate and carbamoyl phosphate to  N-carbamoyl-L-aspartate. This reaction is the first step in pyrimidine biosynthesis. UTP and CTP, the end products of the pyrimidine synthesis...
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マルチステート,アロステリックに調節された分子受容体で,選択性を切り替えることができる.

Jose Mendez-Arroyo1, Joaquín Barroso-Flores, Alejo M Lifschitz

  • 1Department of Chemistry and International Institute for Nanotechnology, Northwestern University , 2145 Sheridan Road, Evanston, Illinois 60208, United States.

Journal of the American Chemical Society
|July 10, 2014
PubMed
まとめ
この要約は機械生成です。

弱いリンクアプローチを使用して合成された新しいバイオミメティック分子受容体は,イオン調節された宿主-ゲスト特性を表しています. この適応性のある受容体は,不活性および活性結合構成の間で切り替えることで,中性およびカチオン性ゲストを可逆的に捕捉し,放出することができます.

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科学分野:

  • 超分子化学 超分子化学
  • 協調化化学について
  • マテリアルサイエンス 材料科学

背景:

  • 分子認識のための合成受容体の開発は極めて重要です.
  • イオン調節システムでは,調節可能なホスト/ゲストの特性を提供します.
  • カリキサレンベースの受容体は,金属中心と組み合わせて,ユニークな機能を提供します.

研究 の 目的:

  • バイオミメティック,イオン調節分子受容体を合成し,特徴づけること.
  • Pt(II) 協調が受容体構成と結合に及ぼす影響を調査する.
  • エフェクタ制御のスイッチングによる可逆的なゲストキャプチャとリリースを実証するために.

主な方法:

  • 弱いリンクアプローチ (WLA) による合成.
  • ジョブプロットと1H NMRスペクトロスコーピーを用いた宿主-ゲスト複合化研究.
  • 単一結晶X線微分法による固体構造分析.
  • DFT計算を用いた計算分析.

主要な成果:

  • ヘミラビル (P,S) リガンドを含むPt(II) - カリックス[4]アレン受容体が合成されました.
  • 受容体の形状と結合特性は,Pt(II) 協調によって調節される.
  • 3つの異なる結合状態 (閉じた状態,半開いた状態,完全に開いた状態) が特定され,中立のゲストとカチオンのゲストを認識しました.
  • リバーシブルなゲスト結合は,受容体構成のスイッチングによって達成されました.

結論:

  • 合成された受容体は,イオン・コーディネーションによって制御される調節可能なホスト・ゲストの化学反応を示しています.
  • このシステムは,反応性のある分子機械とセンサーを開発するためのプラットフォームを提供します.
  • 結合状態を切り替える能力は,ゲスト分子の制御された捕獲と放出を可能にします.