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54Kのアミノ酸配列からの信号配列認識モデル信号認識粒子サブユニットの54Kのアミノ酸配列からの信号配列認識モデル

H D Bernstein¹, M A Poritz, K Strub

¹Department of Biochemistry and Biophysics, University of California Medical School, San Francisco 94143-0448.

|August 10, 1989

まとめ

信号認識粒子54 (SRP54) タンパク質は,タンパク質をエンドプラズマ網膜に誘導するために不可欠であり,GTP結合ドメインを持っています. この発見は,種間のタンパク質ターゲティングのための保存されたGTP依存メカニズムを示唆しています.

科学分野:

分子生物学は分子生物学である.
細胞生物学細胞生物学
バイオケミストリーバイオケミストリー

背景:

エンドプラズマ網膜 (ER) を標的とするタンパク質は,細胞機能に不可欠です.
信号認識粒子 (SRP) は,哺乳類の細胞でこのプロセスを媒介する.
SRP54サブユニットは,リボソームから発生する信号配列と相互作用する.

研究の目的:

SRP54.4の補完的なDNAクローンの配列を提示する.
SRP54.5 内の機能ドメインを識別する.
タンパク質ターゲティングメカニズムの進化的保存を調査する.

主な方法:

コンプリメンタリーDNA (cDNA) クローンとSRP54.4の配列決定
タンパク質ドメインとホモロジーを予測するためのバイオ情報分析.
タンパク質ターゲティングに関与する既知のタンパク質との比較.

主要な成果:

SRP54配列は,GTP結合ドメインとメチオニン豊富なドメインを予測します.
メチオニンに富んだドメインは,信号配列の結合部位であると示唆されています.
SRP54,E. coliのタンパク質,SRP受容体アルファサブユニット (SRアルファ) とE. coli ftsY.との間で同質性が見つかりました.

結論:

SRP54とSRαは,タンパク質ターゲティング経路でGTPを連続的に利用している可能性が高い.
このGTP依存の標的化経路の重要な特徴は,細菌から哺乳類まで保存されています.
この研究は,細胞膜にわたるタンパク質転位の分子機構の洞察を提供します.

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