ヘルメスによるhATトランポゾンエンド認識の構造的基礎は,Musca domesticaからのオクトアメリカンDNAトランポゼスであるHERMESである
Alison B Hickman1, Hosam E Ewis2, Xianghong Li2
1Laboratory of Molecular Biology, National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Diseases, National Institutes of Health, Bethesda, MD 20892, USA.
Cell
|July 19, 2014
まとめ
ヘルメスのトランポザーゼは,活体ジマーとは異なり,体内でのトランポゼーションに不可欠なオクトアメリックリングを形成します. この構造は,トランポゾン活性と標的の捕獲のための特異的および非特異的DNA結合を促進します.
科学分野:
- 分子生物学は分子生物学である.
- 遺伝学 遺伝学とは
- 構造生物学 構造生物学とは
背景:
- ヘルメスは,多くの真核生物種に見られるhATトランポゾンスーパーファミリーのメンバーです.
- マクリントックのAc要素のような活性トランポゾンは,重要な移動遺伝的要素である.
- トランポゼーゼ構造-機能関係を理解することは,移動要素の研究の鍵です.
研究 の 目的:
- ヘルメストランポザースの活性化の構造的基礎を解明する.
- 転置におけるオリゴメリゼーションの役割を調査する.
- hATトランポゾン末端のDNA認識メカニズムを説明するために.
主な方法:
- ヘルメスのトランポザーゼ-DNA複合体の結晶構造の決定.
- トランポゼーゼ活性 (ダイマー対オクタマー) を評価するためのインビトロ生化学分析.
- DNA結合領域と表面の分析.
主要な成果:
- 結晶構造は,ハーメスがオクトアメリックリング (ディメルのテトラメール) を形成していることを示しています.
- 隔離されたダイマーは,すべての転置段階においてin vitroで活性である.
- オクタマーは,in vivoの転置に必要であり,複数の特定のおよび非特定のDNA結合部位を有する.
結論:
- オクトアメリックスアセンブリは,hATトランポゾンにおける二重DNA認識と末端非対称性を説明する.
- オクターマーの複数の相互作用部位がアビディティを高め,トランポゾン末端の位置を助けます.
- オリゴメリゼーション状態は,in vivoトランスポーゼーション活動と調節に不可欠です.
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