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FcガンマRIII (CD16) の膜イソフォームの発現を制御するメカニズム (CD16)

M L Hibbs¹, P Selvaraj, O Carpén

¹Department of Pathology, Harvard Medical School, Boston, MA 02115.

Science (New York, N.Y.)

|December 22, 1989

まとめ

粒細胞とNK細胞のFc受容体 (CD16) は,異なる膜アンカーを使用しています. 特定のセリン残留はアンカリングを調節し,CD16配列は,フォスファディチルニノシトールグリカン再アンカリングのガンマ亜単位発現に優勢である.

科学分野:

免疫学免疫学とは
分子生物学は分子生物学である.
細胞生物学細胞生物学

背景:

免疫グロブリンG (CD16) のFc受容体は,グラヌロサイトと自然キラー (NK) 細胞のFc受容体で,高シーケンスホモロジーを共有しているが,膜アンカータイプでは異なっている.
CD16イソフォームは,異なる膜アンカリングメカニズムを使用します:花粉細胞のためのフォスファディチルニノシトールグリカン (PIG),NK細胞のためのポリペプチド.

研究の目的:

CD16イソフォームの微分膜固定を調節する分子決定因子を調査する.
Fc受容体膜の局所化における特定のアミノ酸残留および付属サブユニットの役割を明らかにする.

主な方法:

CD16イソフォームのサイト指向型変異は,特にアンカー付着部位の近くに,アミノ酸配列を変更します.
高親和性IgE Fc受容体 (Fc epsilon RI) のガンマサブユニットとの共伝染を含むCOS細胞での発現研究.
エンジニアリングされたCD16変種の膜アンカータイプと表面表現の分析.

主要な成果:

細胞外領域のPIGアンカー結合部位の近くのセリン残留は,アンカリングの調節に不可欠であると特定されました.
NK細胞のCD16イソフォームは,COS細胞における表面発現のために,ガンマサブユニットとの共伝染を必要とした.
ガンマサブユニット発現ではなく,固有のCD16配列が,PIG再定着の決定において優位であることが判明しました.

結論:

CD16イソフォームの特定のアミノ酸配列は,その膜アンカーメカニズムを決定する.
単一のセリン残留は,PIGとポリペプチドアンカー間の切り替えを調節する上で重要な役割を果たします.
ガンマサブユニットはNK細胞のCD16表面発現に必要ですが,CD16配列自体が使用される膜アンカーの種類を決定します.

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