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クロマフィン粒子のトランスメブラン脂質非対称性の制御は,ATP依存タンパク質によって行われます
A Zachowski1, J P Henry, P F Devaux
1Institut de Biologie Physico-Chimique, Paris, France.
Nature
|July 6, 1989
まとめ
クロマフィン粒子は,ATPに依存するメカニズムを使用して,エクソサイトーシスに不可欠なフォスファティディルセリン (PtdS) 方向性を維持します. このプロセスは,粒子のATPアゼとして識別される特定のフォスフォリピド・フリッパースを含みます.
科学分野:
- 細胞生物学 細胞生物学
- メンブラン生物学 メンブラン生物学
- バイオケミストリー バイオケミストリー
背景:
- アネキシンタンパク質は,Ca2+を分泌粒子の膜に結合し,エクソサイトーシスに不可欠です.
- フォスファティディルセリン (PtdS) は,膜接触および融合に不可欠であり,粒子の細胞質側にある存在を示しています.
研究 の 目的:
- クロマフィン粒子がフォスファディチルセリン (PtdS) 方向性を維持するメカニズムを調査する.
- 細胞内臓器官におけるPtdS転位に責任を負うタンパク質を特定する.
主な方法:
- アネキシンタンパク質のCa2+依存結合を分泌粒子の膜に研究した.
- 膜融合におけるアミノリピドの役割を調査した.
- PtdSのATP依存型輸送を粒子の単層で測定した.
- 粒子の関連性ATPアゼの性質を特徴づけた.
主要な成果:
- クロマフィン粒子は,PtdS転位のためのATPに依存するメカニズムを持ち,PtdSをルミナルからサイトプラズマ単層に移動させます.
- この転位活動は,粒子のバナデートに敏感なATPaseIIと特性を共有しています.
- 11万5000の相対分子量を持つATPアザを,PtdSトランスロカゼとして特定した.
結論:
- これは,細胞内臓器官内のATP依存のリンパ脂フリッパースの最初の証拠です.
- 特定されたATPアゼは,クロマフィン粒子のPtdS非対称性を維持し,エクソサイトーシスをサポートする可能性がある.