折りたたまれたタンパク質が熱で誘発された自己組み立てにより,小胞状になる
Won Min Park1, Julie A Champion
1School of Chemical & Biomolecular Engineering, Georgia Institute of Technology , Atlanta, Georgia 30332, United States.
Journal of the American Chemical Society
|December 16, 2014
まとめ
研究者らは,温度に反応する融合タンパク質を使用して,自己組み立てたタンパク質ベジクルを作成しました. これらの新しいタンパク質車両は,様々な貨物をカプセル化することができ,多用途の生物学的アプリケーションを提供しています.
科学分野:
- バイオマテリアル科学 バイオマテリアル科学
- プロテイン工学は,タンパク質の
- ナノテクノロジー ナノテクノロジー
背景:
- タンパク質は,複雑な構造に自己組み立てることができる.
- 機能的なタンパク質ベースの材料の設計は,研究の活発な分野です.
- 温度反応性ポリマーは,調節可能な自己組み立て性能を提供します.
研究 の 目的:
- セルフアセンブリを使用してタンパク質ベースの膀を作成する方法を開発する.
- これらのタンパク質ベジクルの封じ込め能力を調査するために.
- 機能的な生物学的媒介体としてのタンパク質ベジクルの潜在能力を探求する.
主な方法:
- レウシンジッパーで巻き上げられたコイルや球状タンパク質,またはエラスティンのようなポリペプチドで再結合融合タンパク質を構成する.
- 水溶液中の"棒-コイル"および"球体-棒-コイル"アンフィファイルの自己組み立てを誘導する.
- 温度反応の逆相変遷を用いて,空洞な水泡を形成する.
- タンパク質のコアセルバート,小分子,ナノ粒子のカプセル化について調べる.
主要な成果:
- 熱的に誘発された自己組み立てを通じて,空洞のタンパク質ベジクルを成功裏に形成しました.
- タンパク質ベジクル膜が,共形成されたタンパク質コアセルバートを好ましく封じ込んでいることを示した.
- 小分子やナノ粒子を含む多様な荷物をカプセル化するこれらの膀の能力を示しました.
- 固有の生物学的機能を持つタンパク質ベジクルを作成するための多用途戦略を確立しました.
結論:
- 熱的に誘発された自己組み立ては,タンパク質ベジクルを構成するための堅牢な方法を提供します.
- 形成されたタンパク質ベジクルは,選択的な封じ込め特性を有する.
- このアプローチは,広範な適用性を持つ新しいタンパク質ベースの配送車両を作成するための有望なプラットフォームを提供します.
関連する概念動画
Molecular Chaperones and Protein Folding
21.1K
The native conformation of a protein is formed by interactions between the side chains of its constituent amino acids. When the amino acids cannot form these interactions, the protein cannot fold by itself and needs chaperones. Notably, chaperones do not relay any additional information required for the folding of polypeptides; the native conformation of a protein is determined solely by its amino acid sequence. Chaperones catalyze protein folding without being a part of the folded protein.
The...
The...
21.1K
Molecular Chaperones and Protein Folding
15.8K
15.8K
Pinching-off of Coated Vesicles
4.5K
Vesicle budding is orchestrated by distinct cytosolic proteins such as adaptor proteins, coat proteins, and GTPases. To initiate vesicle budding, membrane-bending proteins containing crescent-shaped BAR domains bind to the lipid heads in the bilayer and distort the membrane to form a protein-coated vesicle bud. Adaptors proteins such as AP2 for clathrin-coated vesicles can nucleate on the deformed membrane. Finally, coat proteins such as clathrin or COPI and COPII assemble into a coat forming...
4.5K
Protein Folding
12.8K
Proteins are chains of amino acids linked together by peptide bonds. Upon synthesis, a protein folds into a three-dimensional conformation, critical to its biological function. Interactions between its constituent amino acids guide protein folding, and hence the protein structure is primarily dependent on its amino acid sequence.
Protein Structure Is Critical to Its Biological Function
Proteins perform a wide range of biological functions such as catalyzing chemical reactions, providing...
Protein Structure Is Critical to Its Biological Function
Proteins perform a wide range of biological functions such as catalyzing chemical reactions, providing...
12.8K
Protein Folding
131.5K
Overview
131.5K
Protein Folding
36.8K
36.8K


