ゴールドナノロッドのバイオ機能リガンドとしてのグリカン:タンパク質に富んだ媒体の安定性と標的化
Isabel García1,2, Ana Sánchez-Iglesias1, Malou Henriksen-Lacey1
1†CIC biomaGUNE, Paseo de Miramón 182, 20009 Donostia-San Sebastián, Spain.
Journal of the American Chemical Society
|February 24, 2015
まとめ
低分子量グリカンは,生物学的流体内のプラズモンのナノ粒子 (NP) を効果的に安定させ,ポリエチレングリコール (PEG) を上回ります. グライカンでコーティングされたNPは,タンパク質吸収と細胞吸収に抵抗しながら,診断および治療用途のターゲット選択性を維持します.
科学分野:
- ナノテクノロジー ナノテクノロジー
- バイオマテリアル科学 バイオマテリアル科学
- 表面化学について
背景:
- ポリエチレングリコール (PEG) は,生物学的流体内のプラズモンのナノ粒子 (NP) を安定させ,結合とタンパク質の相互作用を防止するための標準です.
- タンパク質に富んだ環境における金ナノ粒子 (Au NPs) に対する標的型リガンドの適用は依然として困難です.
- 生体内でのNP機能を維持する代替安定剤の開発は,生物医学的な応用において極めて重要です.
研究 の 目的:
- 低分子量グリカンの生理学的条件下におけるプラズモンのナノ粒子 (NP) の安定剤としての有効性を評価する.
- 確立されたポリエチレングリコール (PEG) 方法とグリカンベースのNP安定化を比較する.
- ターゲット特異性を保持しながら,タンパク質吸収と細胞吸収に抵抗するグリカンコーティングNPの能力を評価する.
主な方法:
- 低分子量グリカンでコーティングされた球形および棒状のプラズモンのナノ粒子の合成と特徴付け.
- 生理学的条件下で,ポリエチレングリコール (PEG) でコーティングされたNPと比較して,グリカンでコーティングされたNPのベンチマーク.
- UV-Visスペクトロスコーピーやダイナミック・ライト・スキャタリング (DLS) などの技術を用いて,血清を含む媒介からのタンパク質吸収を評価する.
- 細胞相互作用の評価,特にマクロファージのような細胞によるファゴサイトーシス.
- タンパク質に富んだ介質における炭水化物結合タンパク質に対するグリカンで覆われたNPの選択性を試験する.
主要な成果:
- 低分子量グリカンは,ポリエチレングリコール (PEG) と比較できる球状および棒状のプラズモニックナノ粒子の両方に効果的なステリック安定化を提供します.
- グリカンでコーティングされたナノ粒子は,血清を含む媒介から非特異性タンパク質の吸収に対する耐性を示しました.
- マクロファージのような細胞によるグリカンコーティングナノ粒子のファゴシトーシスは,コーティングされていないまたはPEGコーティングされたNPと比較して有意に減少しました.
- グライカンの表面は,複雑な生物学的介質でも,炭水化物結合タンパク質との特定の結合相互作用を保持しました.
結論:
- 低分子量グリカンは,生物環境におけるプラズモンのナノ粒子を安定化するために,ポリエチレングリコール (PEG) に対する有効な代替品です.
- グリカンでコーティングされたナノ粒子は,ステルス性能を高め,望ましくないタンパク質の相互作用と細胞の吸収を軽減します.
- これらのグリカンで装飾されたナノツールは,特定のターゲティング能力を維持し,高度なセラノスティックアプリケーションの道を開く.
関連する概念動画
Protein Glycosylation
10.7K
Glycosylation, the most common post-translational modification for proteins, serves diverse functions. Adding sugars to proteins makes the proteins more resistant to proteolytic digestion. Glycosylated proteins can act as markers and receptors to promote cell-cell adhesion. Additionally, they have many essential quality control functions in the cell, such as correct protein folding and facilitating transport of misfolded proteins to the cytosol, which can be degraded.
Glycosylation occurs in...
Glycosylation occurs in...
10.7K
Proteoglycans
5.3K
Glycans, a class of complex heterogeneous molecules, can be covalently attached to proteins to form glycosylated proteins that regulate various physiological and pathological processes. Glycosylated proteins or glycoproteins comprise N-linked and O-linked oligosaccharides. O-glycosylation is the most common type of protein glycosylation. Here, glycans attach to the oxygen atom of the hydroxyl groups of Serine or Threonine residues. O-linked glycosylation occurs later in protein processing,...
5.3K
Matrix Proteoglycans and Glycoproteins
5.7K
Proteoglycans are extensively glycosylated proteins, commonly found in the extracellular matrix, interwoven with collagen fibers. Hyaline cartilage, the most common type of cartilage in the body, consists of short and dispersed collagen fibers associated with large amounts of proteoglycans. These proteoglycans have long negative charges that attract cations, which in turn attract water molecules. This influx of ions and water molecules swells up the proteoglycan like a water-soaked gel that can...
5.7K


