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ペプチジルプロリルシストランスイソメラーゼは,サイクロスポリンA結合タンパク質サイクロフィリンです

N Takahashi¹, T Hayano, M Suzuki

¹Corporate Research and Development Laboratory, Ioa Nenryo, Kogya K.K., Saitama, Japan.

|February 2, 1989

まとめ

タンパク質の折り畳みに不可欠なペプチジルプロリルシストランスイソメラーゼ (PPIase) は,サイクロフィリンと同一であることが判明しました. サイクロスポリンAはPPIaseの活性を抑制し,T細胞活性化抑制におけるその役割を示唆した.

科学分野:

バイオケミストリーバイオケミストリー
分子生物学は分子生物学である.
免疫学免疫学とは

背景:

ペプチジルプロリルシストランスイソメラーゼ (PPIase) はプロリンイミジドペプチド結合のイソメリゼーションを触媒化し,タンパク質の再折り合いを in vitro で促進する.
PPIaseの活性性は種ごとに保たれ,細胞タンパク質の合成と折り畳みに重要な役割を果たしていることを示唆しています.
サイクロスポリンAと結合することが知られているサイクロフィリンは,精製された豚腎臓PPIaseとの配列同一性を共有しています.

研究の目的:

PPIaseとサイクロフィリンとの機能的関係を調査する.
PPIase活性に対するサイクロスポリンAの効果を決定する.
サイクロスポリンA媒介免疫抑制におけるPPIaseの潜在的な役割を調査する.

主な方法:

豚の腎臓からPPIaseを浄化する.
PPIaseとボウインサイクロフィリン間のアミノ酸配列の比較.
サイクロスポリンAの存在下でのPPIase活性を測定するための酵素測定法.

主要な成果:

浄化されたPPIaseのアミノ酸配列は,牛のサイクロフィリンと同一であった.
サイクロスポリンAは,PPIaseの活性を著しく抑制しました.
この抑制は,PPIaseとサイクロスポリンAの免疫抑制効果の間の機能的リンクを示唆しています.

結論:

PPIaseとサイクロフィリンは機能的に関連しており,潜在的に同じタンパク質です.
PPIaseの活動は,サイクロスポリンAによって抑制されます.
PPIaseのペプチジルプロリルシストランスイソメリ化活動は,サイクロスポリンAによるT細胞活性化の抑制を媒介する可能性があります.

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