このページは機械翻訳されています。他のページは英語で表示される場合があります。
View in English
レドックス・クロス・リアクティビティを活用してシステインの特異的な変化をプロファイルする
PubMedで要約を見る
まとめ
この要約は機械生成です。硫酸とニトロソチオールはチオスルフォナート結合を形成し,タンパク質のS-ニトロゼーションとS-スルフィネーションを検出する新しい方法を可能にします. これは,様々な組織とタンパク質に広がったレドックスシステインの改変を示しています.
科学分野
- 生物化学
- プロテオミクス
- 翻訳後の修正
背景
- システインS-ニトロゼーションとS-スルフィネーションは,細胞シグナル伝達とリドックスストレスに関与する重要なポストトランスレーション変異 (PTM) である.
- これらの変更をプロファイリングするための既存の方法は限られています.
研究 の 目的
- システインのS-窒素化とS-硫化をプロファイリングするための新しい双方向的な方法を開発する.
- 固有のS-窒素化およびS-硫化タンパク質を特定し,注記する.
主な方法
- 硫酸とニトロソチオルの反応を利用してチオスルフォナート結合を形成した.
- S-ニトロ化タンパク質の濃縮と分析のための硫酸塩結合プローブを開発した.
- S-硫化タンパク質の濃縮と検出のためのS-ニトロソチオール結合型プローブを使用しています.
- ネズミの組織で定量プロテオミク分析と比較ゲル分析を行った.
主要な成果
- 硫酸とニトロソチオルの間の安定したチオスルフォナート結合の形成が示された.
- 何百もの内生性S-窒素化タンパク質を 精製し特定しました
- 硫酸とニトロソチオールの反応でチオスルフォナート結合が確認され,S-硫化タンパク質の検出が可能になった.
- Cys106でDJ-1 (PARK7) のS-スルフィネーションが増加した.
- S-ニトロゼーションとS-スルフィネーションの両方の異なる組織特有のプロファイルが明らかになりました.
- ティオレドキシンやペロキシレドキシンのような酸化還元活性タンパク質のS- 窒素化とS- 硫化が広範囲に広がったが,選択的に強化された.
結論
- 選択されたレドックスシステインの改変をプロファイルするための直接的,双方向的な方法が提示されました.
- この方法は,硫酸の独特の反応性を利用しています.
- この発見は,S- 窒素化とS- 硫化が酸化還元調節における広範な生物学的関連性を強調している.