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Cooperative Allosteric Transitions

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Cooperative allosteric transitions can occur in multimeric proteins, where each subunit of the protein has its own ligand-binding site. When a ligand binds to any of these subunits, it triggers a conformational change that affects the binding sites in the other subunits; this can change the affinity of the other sites for their respective ligands. The ability of the protein to change the shape of its binding site is attributed to the presence of a mix of flexible and stable segments in the...
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Cooperative Allosteric Transitions

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Allosteric Regulation

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Allosteric regulation of enzymes occurs when the binding of an effector molecule to a site that is different from the active site causes a change in the enzymatic activity. This alternate site is called an allosteric site, and an enzyme can contain more than one of these sites. Allosteric regulation can either be positive or negative, resulting in an increase or decrease in enzyme activity. Most enzymes that display allosteric regulation are metabolic enzymes involved in the degradation or...
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Allosteric Proteins-ATCase

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Binding sites linkages can regulate a protein's function.  For example, enzyme activity is often regulated through a feedback mechanism where the end product of the biochemical process serves as an inhibitor.
Aspartate transcarbamoylase (ATCase) is a cytosolic enzyme that catalyzes the condensation of L-aspartate and carbamoyl phosphate to  N-carbamoyl-L-aspartate. This reaction is the first step in pyrimidine biosynthesis. UTP and CTP, the end products of the pyrimidine synthesis...
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計算されたpKa変数は,ダイナミックなアロステリック通信ネットワークを暴露する.

Eric J M Lang, Logan C Heyes, Geoffrey B Jameson1

  • 1Institute of Fundamental Sciences, Massey University , PO Box 11-222, Palmerston North 4422, New Zealand.

Journal of the American Chemical Society
|January 23, 2016
PubMed
まとめ

タンパク質pKaの変化を追跡する 新しい方法を開発し ダイナミックなアロステル伝達経路を明らかにしました このアプローチは酵素調節における重要な残留物を特定し,実験的に検証された.

科学分野:

  • 生物化学と分子生物学
  • プロテイン・ダイナミクスとアロステリー

背景:

  • 代謝経路にはアロステリック調節が不可欠ですが,特に大きな形状の変化のないダイナミックなシステムでは,信号伝達のメカニズムが十分に理解されていません.
  • ダイナミックなアロステリック通信ネットワークを特定することは,酵素調節を理解するために不可欠です.

研究 の 目的:

  • イオン化可能な残留物のpKa変化をモニタリングすることによって,ダイナミックなアロステル通信ネットワークを特定するための新しいアプローチを開発し,検証する.
  • ネイセリア meningitidisの微妙な動的調節メカニズムを調査する 3-デオキシ-d-アラビノ-ヘプトルソナート7-リン酸合成.

主な方法:

  • アロステルレギュレータの存在と欠如におけるイオン化残基のpKa変動をモニターするために分子動力学シミュレーションを使用した.
  • コロンビック相互作用,水素結合,溶解,タンパク質の動きの変化をアロステル信号伝送の指標として分析した.
  • Neisseria meningitidis 3-デオキシ-d-アラビノ-ヘプトルソナート-7-フォスファート合成にこの方法を適用し,pH調節と突然変異によって発見を検証した.

主要な成果:

  • アロステル結合部位と酵素の活性部位を結びつける重要な伝達経路を成功裏に特定した.
  • 複合的な環境および動的要因を反映した,アロステル効果因子によって誘発される変化に対して,pKaの変動が敏感なメトリックとして機能することを実証した.

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  • アロステル調節剤の結合に影響を及ぼさず,pH調節による触媒活性回復により,特定された経路を実験的に検証した.

    • 結論:

    • pKa変異のモニタリング方法は,タンパク質のダイナミックなアロステリック通信ネットワークを効果的に明らかにします.
    • このアプローチは,アロステル調節におけるイオン化残留物の役割について,検証可能な予測を提供します.
    • これらの経路を理解することは 酵素機能と代謝制御の解読に不可欠です