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Amyloid Fibrils03:03

Amyloid Fibrils

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Amyloid fibrils are aggregates of misfolded proteins.  Under most circumstances, misfolded proteins are either refolded by chaperone proteins or degraded by the proteasome. However, in the case of a mutation or a disease, these proteins can accumulate to form large clusters and often further assemble to form elongated fibers, called fibrils. 
Amyloid deposits were observed as early as 1639 in the liver and the spleen.   In 1854, Rudolph Virchow performed iodine staining,...
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Amyloid Fibrils03:03

Amyloid Fibrils

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Protein Folding01:25

Protein Folding

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Proteins are chains of amino acids linked together by peptide bonds. Upon synthesis, a protein folds into a three-dimensional conformation, critical to its biological function. Interactions between its constituent amino acids guide protein folding, and hence the protein structure is primarily dependent on its amino acid sequence.
Protein Structure Is Critical to Its Biological Function
Proteins perform a wide range of biological functions such as catalyzing chemical reactions, providing...
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Protein Folding01:22

Protein Folding

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Overview
130.0K
Protein Folding01:22

Protein Folding

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36.4K
Molecular Chaperones and Protein Folding03:00

Molecular Chaperones and Protein Folding

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The native conformation of a protein is formed by interactions between the side chains of its constituent amino acids. When the amino acids cannot form these interactions, the protein cannot fold by itself and needs chaperones. Notably, chaperones do not relay any additional information required for the folding of polypeptides; the native conformation of a protein is determined solely by its amino acid sequence. Chaperones catalyze protein folding without being a part of the folded protein.
The...
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Theodoros K Karamanos1, Clare L Pashley1, Arnout P Kalverda1

  • 1Astbury Centre for Structural Molecular Biology and School of Molecular and Cellular Biology, University of Leeds , Leeds LS2 9JT, U.K.

Journal of the American Chemical Society
|April 28, 2016
PubMed
まとめ

タンパク質の誤折りやアミロイドの組み立ては,一時的な折り畳み中間物質と関連しています. タンパク質のダイナミクスの微妙な変化は 折りたたみメカニズムではなく アミロイド生成性を決定し 有害なタンパク質の蓄積を防ぎます

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科学分野:

  • 生物化学
  • 構造生物学
  • 分子生物物理学

背景:

  • タンパク質の折りたたみと誤折りたたみダイナミクスはアミロイド組成に不可欠です.
  • 暫定的な折りたたみの中間物質はアミロイド結合に関与しているが,研究するのは困難である.
  • アミロイド疾患は タンパク質の誤折りや結合から生じます

研究 の 目的:

  • アミロイド原性および非アミロイド原性β2-マイクログローブリン (β2m) の折り畳み経路を原子解像度で調査する.
  • タンパク質のダイナミクスの微妙な変化が アミロイド形成にどのように影響するかを理解するためです
  • タンパク質集積における一時的な中間物質の役割を解明する.

主な方法:

  • 詳細な構造的特徴を特定するために,非均一なサンプルを採取した核磁気共振 (NMR) 方法を使用した.
  • ワイルドタイプと変種β2mの折り畳み経路を分析した.
  • 主要な折りたたみの中間物質の集団を定量化しました.

主要な成果:

  • アミロイド原性および非アミロイド原性β2mの変種は,共通の中間状態を通過する.
  • アミロイド形成は,集積傾向のITrans状態の集団減少によって抑制された.
  • より不安定でダイナミックな中間種は,非アミロイド遺伝的変種で,組み立てのためのエネルギーバリアを増加させました.
  • 形状ダイナミクスの微妙な変化は,タンパク質のアミロイド性に影響を及ぼします.

結論:

  • タンパク質のアミロイド遺伝性は,必ずしも折りたたみメカニズムによって決定されるのではなく,形状ダイナミクスによって決定される.
  • 特定の一時的な中間物質をターゲットにすることで,アミロイド組成を抑制する潜在的な戦略を提供します.
  • タンパク質のダイナミクスを理解することは アミロイド疾患の基礎を解読する鍵です