Nitrosopumilus maritimusの紫色のクプレドキシン,開いた結合部位を持つ単核型1型銅中心を含む
Parisa Hosseinzadeh, Shiliang Tian, Nicholas M Marshall
1Biology Department, Brookhaven National Laboratory , Upton, New York 11973-5000, United States.
Journal of the American Chemical Society
|April 28, 2016
まとめ
研究者は,Nitrosopumilus maritimus SCM1から新しいクプレドキシン,Nmar1307を発見しました. このタンパク質は,水リガンドを持つ異常なオープン型1銅 (T1Cu) センターを特徴とし,NOの酸化を可能にし,cupredoxinsの既知の機能を拡張します.
科学分野:
- 生物化学
- バイオ物理学
- アーカイア 生物学
背景:
- 単核クプレドキシンには,典型的には飽和型1型銅 (T1Cu) センターがある.
- これらのタンパク質は伝統的に 電子の運搬者としてのみ機能します
研究 の 目的:
- 新種のクプレドキシン,Nmar1307を特徴づけるため,Nitrosopumilus maritimus SCM1から
- 独特のT1Cu中心の構造と機能の性質を調査する.
主な方法:
- UV対電子スペクトロスコーピーは,スペクトル特性を決定します.
- 銅の種を分析するための電子パラマグネティック共振 (EPR) スペクトロスコーピー.
- 原子構造を解明するX線結晶学 (1.6 Å解像度)
主要な成果:
- Nmar1307は413nmと558nmで強い紫色の吸収を示しています.
- EPRの研究は,2つの異なるCu (II) 種を明らかにした.一つは軸性で,もう一つはロンブ性である.
- X線構造は2つのHis,1つのCys,そして軸性水分子の T1Cuセンターを確認しました.
- このタンパク質は,高還元能力 (354 mV vs SHE) に起因して,窒素酸化物 (NO) を窒素化する能力を示した.
結論:
- 単核カプレドキシンには,水と開いた結合部位を含む,構造的特徴が変化する可能性があります.
- Nmar1307の発見は,クプレドキシンが単純な電子移転を超えて多用途であることを強調しています.
- この古くからのクプレドキシンが タンパク質の機能を拡張します


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