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人間の自己抗体による血管活性腸内ペプチドの触媒性水解

S Paul¹, D J Volle, C M Beach

¹Department of Pharmacology, University of Nebraska Medical Center, Omaha 68105.

Science (New York, N.Y.)

|June 9, 1989

まとめ

ヒト免疫グロブリンG (IgG) は触媒活性を持ち,Gln16-Met17結合で血管活性腸内ペプチド (VIP) を水解する. この抗体媒介による水解は,ミケアリス・メントン運動に従っており,特定の基質結合と適度な触媒効率を示している.

科学分野:

バイオケミストリーバイオケミストリー
免疫学免疫学とは
酵素学酵素学とは

背景:

血管活性腸内ペプチド (VIP) は,様々な生理学的プロセスに関与する重要な神経ペプチドです.
免疫グロブリンG (IgG) は,主に免疫反応における役割で知られており,典型的には酵素活性ではない.

研究の目的:

精製されたヒト免疫グロブリンG (IgG) の血管活性腸内ペプチド (VIP) に対する潜在的水解作用を調査する.
この水解活動の本質を特徴づけ,VIPの特定の割れ部位を特定する.

主な方法:

基板として放射性VIP ([Tyr10-125I]VIP) が使用されました.
水解は,トリクロアセチン酸の降水と逆相高性能液体染色学 (HPLC) を使用して評価されました.
活性性は,抗体降水,タンパク質G結合,ゲル濾過,Fab断片分析,質量スペクトロメトリ,ペプチド配列解析によって確認されました.

主要な成果:

精製されたヒトIgGは,様々な生化学および生理学的方法によって確認された,VIP水解活性を示した.
触媒活性は,IgGのFab断片に局限していた.
ペプチド配列解析と質量スペクトロメトリーにより,VIPにおけるスシシール結合をGln16-Met17.として特定した.
運動分析により,ミケアリス-メントン式行動が示され,Kmは37.9 x 10 (((-9) M,kcatは15.6 min-1で,緊密な結合と適度な触媒効率を示した.

結論:

人間のIgGは,VIPを水解する能力を持つ内在の触媒活性を持っています.
この抗体媒介の水解は,特にGln16-Met17ペプチド結合で発生する.
この発見は,抗体が触媒として機能し,既知の生物学的役割を拡大することを示唆しています.

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