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タンパク質のミリスチル化および非ミリスチル化形態は,タンパク質キナーゼCによってリン酸化される

J M Graff¹, J I Gordon, P J Blackshear

¹Howard Hughes Medical Institute Laboratories, Durham, NC 27710.

Science (New York, N.Y.)

|October 27, 1989

まとめ

タンパク質キナーゼCの活性化には,通常,膜結合が必要です. しかし,この研究は,重要な基板が膜結合なしにさえもリン酸化されることができ,以前の仮定に異議を唱えることを示しています.

科学分野:

細胞生物学細胞生物学
分子シグナル伝達です.
バイオケミストリーバイオケミストリー

背景:

タンパク質キナーゼC (PKC) の活性化は,伝統的に膜結合と関連付けられています.
また,PKCの細胞基板は,リン酸化のために膜の局所化を要求すると推定された.
前回のミリスチル化タンパク質に関する研究は,PKC基板の膜結合仮説を裏付けました.

研究の目的:

タンパク質キナーゼC基板がリン酸化を受けるために膜結合が不可欠であるかどうかを調査する.
PKC基板は,リン酸化のために膜に関連付けられなければならないという長年にわたる仮定に異議を唱えるため.

主な方法:

特定の変異を用いて,既知のPKC基板のミリスチル化およびその後の膜結合を妨害した.
この改変された基板の酸化状態を,無傷の細胞で調べました.
フォルボールのエステルで細胞を刺激し,タンパク質キナーゼCの活性化を誘導する.

主要な成果:

アミノ端末ミリスチル化と明らかな膜結合を阻害する突然変異は,基質のリン酸化を阻害しなかった.
タンパク質キナーゼCの顕著な細胞基板は,膜結合が欠如しているにもかかわらず,正常な細胞では通常リン酸化されます.
Phorbolエステル刺激は,非膜関連基板のリン酸化を効果的に誘導しました.

結論:

膜結合は,タンパク質キナーゼC基板がリン酸化されるための前提条件ではないかもしれません.
PKCの基板改変のローカライゼーション要件に関する確立されたパラダイムに異議を唱える.
PKC媒介のリン酸化イベントの代替メカニズムまたは場所を示唆します.

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