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Labeling DNA Probes03:31

Labeling DNA Probes

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DNA probes are fragments of DNA labeled with a reporter tag to enable their detection or purification. The resulting labeled DNA probes can then hybridize to target nucleic acid sequences through complementary base-pairing, and may be used to recover or identify these regions.
Radioisotopes, fluorophores, or small molecule binding partners like biotin or digoxigenin, are the most widely used reporter tags for labeling DNA probes. These labels can be attached to the probe DNA molecule via...
9.6K
Ligand Binding and Linkage00:49

Ligand Binding and Linkage

5.8K
Allosteric proteins have more than one ligand binding site; the binding of a ligand to any of these sites influences the binding of ligands to the other sites. When a protein is allosteric, its binding sites are called coupled or linked.  In the case of enzymes, the site that binds to the substrate is known as the active site and the other site is known as the regulatory site. When a ligand binds to the regulatory site, this leads to conformational changes in the protein that can influence...
5.8K
Ligand Binding Sites02:40

Ligand Binding Sites

15.5K
Proteins are dynamic macromolecules that carry out a wide variety of essential processes; however, the activities of most proteins depend on their interactions with other molecules or ions, known as ligands.
Protein-ligand interactions are quite specific; even though numerous potential ligands surround a cellular protein at any given time, only a particular ligand can bind to that protein. Moreover, a ligand binds only to a dedicated area on the surface of the protein, known as the...
15.5K
The Equilibrium Binding Constant and Binding Strength02:18

The Equilibrium Binding Constant and Binding Strength

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The equilibrium binding constant (Kb) quantifies the strength of a protein-ligand interaction. Kb can be calculated as follows when the reaction is at equilibrium:
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Galina V Dubacheva1,2, Carolina Araya-Callis1, Anne Geert Volbeda3

  • 1Biosurfaces Lab, CIC biomaGUNE , Paseo Miramon 182, 20014 Donostia - San Sebastian, Spain.

Journal of the American Chemical Society
|February 25, 2017
PubMed
まとめ
この要約は機械生成です。

ストレプタヴィジン (SAv) の安定した表面結合には,少なくともバイオチニル化された表面との二価相互作用が必要です. この研究は,バイオセンサとバイオマテリアルのアプリケーションのための表面結合分子構造の正確な制御を可能にする残留値と方向を定量化します.

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科学分野:

  • ナノテクノロジーと表面科学
  • バイオ分子相互作用
  • 材料科学

背景:

  • 表面に結合した分子のバレンシーと指向を定量的に理解することは,ナノテクノロジーにとって極めて重要です.
  • Streptavidin (SAv) がバイオチニル化された表面に結合することは一般的なモデルシステムですが,その固定特性については完全に理解されていません.

研究 の 目的:

  • 表面結合のストレプタヴィジン (SAv) の残留値と方向性を定量的に決定する.
  • 表面特性とSAVバレンスの固定安定性および動力学への影響を調査する.
  • 表面限定の超分子構造の合理的な設計のための洞察を提供すること.

主な方法:

  • 安定性と運動性を監視するクォーツ結晶マイクロバランス (QCM-D).
  • 残留SAV値の定量化のためのスペクトロスクープエリプソメトリー
  • 制御されたバレンチ (単価,二価,三価) を有する専用SAvコンストラクションを使用した.

主要な成果:

  • SAvとバイオチニルされた表面の二重相互作用は,安定した固定化に不可欠です.
  • 単価結合は逆行性であり,サポートされている脂質二層 (SLB) を破壊する.
  • 表面密度,バイオチンの移動性,およびSAVの覆いはSAVの方向性および残留値に影響する.

結論:

  • 固定されたSAvの残留値は,表面化学によって1つまたは2つのバイオチン結合部位に調節することができます.
  • この発見により,調整可能なバレンシーを持つ,表面限定の超分子組成物の合理的な設計が可能になる.
  • この知識は,先進的なバイオアクティブコーティング,バイオセンサ,バイオミメティックシステムの開発をサポートします.