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インスリン刺激によるMAP-2キナーゼはリボソームタンパク質S6キナーゼIIをリン酸化し,活性化します

T W Sturgill¹, L B Ray, E Erikson

¹Department of Internal Medicine, University of Virginia School of Medicine, Charlottesville 22903.

|August 25, 1988

まとめ

インスリンシグナル伝達には,タンパク質キナーゼの連続した活性化が含まれます. リボソームタンパク質S6とS6キナーゼIIの他のキナーゼによるリン酸化は,細胞成長調節におけるカスケード作用を示唆する.

科学分野:

分子生物学は分子生物学である.
細胞シグナル伝達細胞信号伝達
バイオケミストリーバイオケミストリー

背景:

リボソームタンパク質S6は,ユカリオット40Sリボソームサブユニットの重要な成分です.
S6のリン酸化は,インスリン,成長因子,ウイルス性オンコタンパク質などのミトゲンに反応して発生する.
S6のリン酸化の調節を理解することは,細胞の成長と増殖経路の解読に不可欠です.

研究の目的:

インスリンシグナル伝達の基礎となる分子機構を調査する.
クセノプスの卵から精製された活性化されたS6キナーゼII (S6KII) を特徴付ける.
インスリン信号伝導に関与するタンパク質キナーゼの連続的活性化を調査する.

主な方法:

クセノプスの卵から活性化されたS6キナーゼII (S6KII) の浄化.
タンパク質フォスファタゼ1とタンパク質フォスファタゼ2Aを用いたインビトロ無活性化アッセイ.
インスリン刺激のMAP-2タンパク質キナーゼを用いたインビトロ再活性化およびリン酸化試験.

主要な成果:

浄化されたS6KIIは,タンパク質フォスファタゼ1または2Aによって無効化することができます.
S6 K IIの活性化とリン酸化は,インスリン刺激によるMAP-2タンパク質キナーゼをインビートします.
MAP-2タンパク質キナーゼ自体は,タンパク質フォスファタゼ2Aによって調節されるフォスフォタンパク質です.

結論:

インスリンシグナル伝達には,少なくとも2つのセリン/スレオニンタンパク質キナーゼの連続したアクティベーションカスケードが含まれているようです.
このカスケードは,S6キナーゼIIのリン酸化と,その後のリボソームタンパク質S6.6のリン酸化で頂点に達します.
この発見は,成長因子シグナル伝達に反応するタンパク質キナーゼの複雑な調節に関する洞察を提供します.

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