タンパク質の質量によるホルマット脱水酵素への影響
Chethya Ranasinghe1, Qi Guo1, Paul J Sapienza2
1Department of Chemistry, University of Iowa , Iowa City, Iowa 52242-1727, United States.
Journal of the American Chemical Society
|October 31, 2017
まとめ
重量の酵素の研究は,タンパク質の質量が,触媒処理中の高速な振動と遅い静電動力学の両方に影響することを明らかにしています. この研究は タンパク質の動きと酵素反応の相互作用を調査し 酵素メカニズムに関する新しい洞察を 提供しています
科学分野:
- 生物化学
- 酵素運動
- タンパク質の動態
背景:
- 同位体で標識された酵素 (重酵素) は,触媒におけるタンパク質動態の役割を探求するために使用されます.
- 仮説は タンパク質の質量が増加すると 静電性が変わらずに 振動周波数が変化するというものです
- 重い酵素に関する以前の研究は,その触媒への影響に関して曖昧な結果をもたらした.
研究 の 目的:
- 重い酵素を用いて,ホルマット脱水素酵素における運動同位体の温度依存性を調査する.
- タンパク質の質量が,催化過程でHドナーとH受容器の距離の分布にどのように影響するか調べる.
- 酵素触媒におけるボーン・オッペンハイマー (振動) 効果と非ボーン・オッペンハイマー (静電) 効果を区別する.
主な方法:
- 内部運動イソトープ効果の利用された温度依存性.
- 安定状態と単一ターンオーバーの測定を使用した.
- タンパク質の質量によるドナーと受容体の距離と触媒への前向きのコミットメントを分析した.
主要な成果:
- 重い酵素の動態が変化し,移行状態のサンプリングに不可欠な動きが減少しました.
- 発見は,高速な振動 (ボーン・オッペンハイマー) と遅い静電 (非ボーン・オッペンハイマー) プロセスの両方からの貢献を示唆しています.
- タンパク質の質量調節は 局所振動とマクロ分子静電に 影響を及ぼしました
結論:
- ボーン・オッペンハイマー効果と ノン・オッペンハイマー効果の両方が重量酵素研究で観察されています.
- 同位体ラベリングは,酵素動態にシステム特異的な影響を及ぼします.
- タンパク質のダイナミクスと触媒の関係を調べるには,重酵素の研究は貴重な技術です.
関連する概念動画
Protein Denaturation
9.7K
The function of proteins depends on their native three-dimensional structure, which is dictated by the amino acid sequence of the specific protein. Folding of the polypeptide chain takes place under specific conditions that energetically favor the folded conformation. In contrast, protein denaturation occurs spontaneously under unfavorable conditions that disrupt the integrity of the folded conformation. Thus, the chemical and physical environment of a protein, such as significant changes in pH...
9.7K
Free Energy Changes for Nonstandard States
13.6K
The free energy change for a process taking place with reactants and products present under nonstandard conditions (pressures other than 1 bar; concentrations other than 1 M) is related to the standard free energy change according to this equation:
13.6K
High-Resolution Mass Spectrometry (HRMS)
2.7K
The resolution of a mass spectrometer depends on the efficiency of separating ions with different ion masses. The mass of an atom is approximated to the sum of the masses of protons and neutrons inside, considering the masses of protons and neutrons as equal. However, the masses of the proton (1.6726 × 10−24 g) and neutron (1.6749 × 10−24 g) are not truly equal. There is a minor error in the expression of atomic masses relative to the simplest atom of hydrogen. For...
2.7K
Mass Spectrometry: Overview
9.1K
Mass spectrometry is an analytical technique used to determine the molecular mass and molecular formula of a compound. The basic principle of mass spectrometry is to generate ions from the analyte molecule and measure these ion abundances against their molecular mass. One common type of ionization, known as electron ionization or EI, bombards the analyte molecules in the gas phase with high-energy electron beams. The electron beams displace an electron from the molecule and leave behind a...
9.1K
ATP Synthase: Structure
15.9K
ATP synthase or ATPase is among the most conserved proteins found in bacteria, mammals, and plants. This enzyme can catalyze a forward reaction in response to the electrochemical gradient, producing ATP from ADP and inorganic phosphate. ATP synthase can also work in a reverse direction by hydrolyzing ATP and generating an electrochemical gradient. Different forms of ATP synthases have evolved special features to meet the specific demands of the cell. Based on their specific feature, ATP...
15.9K


