同電点調節によるタンパク質溶解性の光制御
Karthik Nadendla1, Simon H Friedman1
1Division of Pharmaceutical Sciences, School of Pharmacy, University of Missouri-Kansas City , Kansas City, Missouri 64108, United States.
Journal of the American Chemical Society
|December 2, 2017
まとめ
この研究は,光制御されたインスリン放出のためのポリマーフリー方法を導入します. 改造されたインスリンは皮膚のpHで沈殿し,放射線で原生インスリンを放出し,治療用デポ材料を改善する.
科学分野:
- バイオマテリアル科学
- 薬物投与システム
- タンパク質工学
背景:
- 光活性化デポ (PAD) は,光による溶解性変化を用いてタンパク質の放出を制御するアプローチである.
- 従来のポリマーベースのPADシステムは,材料の非効率性とポリマークリアランスの問題に直面しています.
研究 の 目的:
- 治療用タンパク質を放出するためのポリマーフリー光活性化デポを開発する.
- 光によって誘発された同電点と溶解性のシフトによって制御されるインスリン貯蔵庫を作成します.
主な方法:
- 基礎群をインスリンに軽裂リンクルで結合して,その同電点 (pI) を変化させる.
- 変化したPI値を持つ改変インスリンを合成し,特徴づけること.
- 貯蔵庫の形成,タンパク質の放出運動,物質のクリアランスを in vitro で評価する.
主要な成果:
- 4つの改造されたインスリンが合成され,pI値が変化し,生理的なpHで降水することができました.
- P2インスリンはpH4で溶解し,pH7. 2で降水することが示された.
- 放射能は自然に溶けるインスリンを 第1次運動的に放出し 吸収可能な小さな分子を残します
結論:
- インスリン放出のためのポリマーフリー光活性化デポは成功裏に開発されました.
- このアプローチは,タンパク質の溶解性とデポ形成を制御するために,光誘発のPIシフトを使用します.
- これらの材料は,光活性化治療の改善され,効率的で,潜在的に理想的なプラットフォームを提供します.
さらに関連する動画
07:58Highly Sensitive and Quantitative Detection of Proteins and Their Isoforms by Capillary Isoelectric Focusing Method
Published on: September 19, 2018
7.2K
09:49Sedimentation Equilibrium of a Small Oligomer-forming Membrane Protein: Effect of Histidine Protonation on Pentameric Stability
Published on: April 2, 2015
11.0K
関連する概念動画
SDS-PAGE
34.0K
Gel electrophoresis is a method that separates biological macromolecules like nucleic acids or proteins by forcing them to pass through a gel matrix under an electric field.
A variation of gel electrophoresis, termed polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE), is commonly used for separating proteins according to their molecular size by passing them through a polyacrylamide gel. Because of the varying charges associated with amino acid side chains, PAGE can be used to separate intact...
A variation of gel electrophoresis, termed polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE), is commonly used for separating proteins according to their molecular size by passing them through a polyacrylamide gel. Because of the varying charges associated with amino acid side chains, PAGE can be used to separate intact...
34.0K
Two-dimensional Gel Electrophoresis
7.7K
Two-dimensional gel electrophoresis is a high-resolution protein separation method first introduced by O' Farrell and Klose in 1975. This method involves protein separation by two dimensions, mass and charge, making it more accurate than one-dimensional gel electrophoresis.
The first dimension separation uses the isoelectric focusing or IEF technique performed on immobilized pH gradient (IPG) strips that separate proteins according to their isoelectric points.
Biological samples, such...
The first dimension separation uses the isoelectric focusing or IEF technique performed on immobilized pH gradient (IPG) strips that separate proteins according to their isoelectric points.
Biological samples, such...
7.7K
