サイトクロム酸化酵素との超複合体における代替複合体IIIの構造
Chang Sun1,2, Samir Benlekbir3, Padmaja Venkatakrishnan1,4
1Department of Biochemistry, University of Illinois, Urbana, IL, USA.
細菌の重要な電子輸送体である代替複合体III (ACIII) は,構造的に初めて特徴づけられた. この冷凍-EM研究で 独特の構造と 機能的な超複合体と サイトクロームc酸化酵素が明らかになりました
科学分野:
- 生物化学
- 構造生物学
- 微生物学
背景:
- 代替複合体III (ACIII) はバクテリアの電子輸送に不可欠ですが,構造データはありません.
- ACIIIは複合体III (bc1複合体) と機能的な役割を共有しているが,構造は異なる.
- ACIIIサブユニットは,複合鉄硫黄酵素 (CISM) スーパーファミリーとホモロジーを示しています.
研究 の 目的:
- フラボバクテリア・ジョンソニアからの高解像度ACIIIの構造を決定する.
- ACIIIの機能の構造的基礎と,その超複合体の形成をシトクロームc酸化酵素で調査する.
- ACIIIにおける脂質固定サブユニットと翻訳後の改変の構造的役割を解明する.
主な方法:
- スタイレンマレイン酸共ポリマーを用いたACIIIとその超複合体の分離.
- 3.4 Åの解像度で構造を決定するための冷凍電子顕微鏡 (冷凍EM).
- ACIIIの6つのサブユニットの原子模型構築と超複合体のモデリング.
主要な成果:
- ACIIIの3.4 Åの冷凍-EM構造は, [3Fe-4S], [4Fe-4S]クラスターを含む6つのサブユニットと6つのヘムcユニットを明らかにする.
- ACIIIは,既知の電子輸送要素を新しい配列で利用しています.
- 関連するサイト aa3は,機能的統合を強調する超複合体の形成のために構造的に変更されています.
- 脂質二重層に2つのサブユニットを固定するN端の三酸化システイン残基は構造的に解消された.
結論:
- この構造はACIIIのユニークな構造とメカニズムに 前例のない洞察力を提供します.
- 機能的な超複合体の形成は,電子輸送におけるその重要性を強調して,構造的にサポートされています.
- この構造は,プロカリオットの膜タンパク質のアンカリングにおける重要な翻訳後の改変を示している.
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