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Bond Energies and Bond Lengths

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Stable molecules exist because covalent bonds hold the atoms together. The strength of a covalent bond is measured by the energy required to break it, that is, the energy necessary to separate the bonded atoms. Separating any pair of bonded atoms requires energy — the stronger a bond, the greater the energy required to break it.
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Peptide Bonds02:43

Peptide Bonds

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A peptide bond covalently attaches amino acids through a dehydration reaction. One amino acid's carboxyl group and another amino acid's amino group combine, releasing a water molecule. The resulting bond is the peptide bond. The products that such linkages form are peptides. As more amino acids join this growing chain, the resulting chain is a polypeptide. Each polypeptide has a free amino group at one end. This end has the N-terminal, or the amino-terminal, and the other end has a free...
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Ionic Bonds

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When atoms gain or lose electrons to achieve a more stable electron configuration they form ions. Ionic bonds are electrostatic attractions between ions with opposite charges. Ionic compounds are rigid and brittle when solid and may dissociate into their constituent ions in water. Covalent compounds, by contrast, remain intact unless a chemical reaction breaks them.
Opposing Charges Hold Ions Together in Ionic Compounds
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Valence Bond Theory

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  • 1Department of Chemistry and Physiology and Functional Genomics, Center for Research at the Bio/Nano Interface, Health Cancer Center, UF Genetics Institute, McKnight Brain Institute , University of Florida , Gainesville , Florida 32611-7200 , United States.

Journal of the American Chemical Society
|September 14, 2018
PubMed
まとめ

構造交換可能なアプタマー (SW-Apts) は,pHに対応するiモチーフを利用することで,細胞標的を改善します. これらのアプタマーは,酸性環境における標的細胞に特異的に結合し,生理的なpHでは非標的細胞を避けます.

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科学分野:

  • バイオテクノロジー
  • 分子生物学
  • 化学生物学

背景:

  • アプタマーは,特定の細胞認識により,バイオアナリシスと標的治療のための重要な分子ツールです.
  • 標的細胞と非標的細胞の共通の受容体によって選択的なアプタマー認識が妨げられる.
  • 複雑な生物環境で特異性を高めるアプタマーの開発は不可欠です.

研究 の 目的:

  • 細胞微環境のpHに基づいて再構成可能な結合親和性を備えた構造交互性アプタマー (SW-Apt) を設計・開発する.
  • 標的細胞に特定の結合のためにpHの違いを利用するアプタマーを設計する.
  • 異なる細胞タイプで共有された受容体によって引き起こされる交叉反応の課題を克服する.

主な方法:

  • pH対応のiモチーフ構造で改造された単鎖アプタマーの構築.
  • アプタマー結合親和性を調節するために,iモチーフ (サイトシンに富んだ四重構造) を利用する.
  • フォースター共振エネルギー伝送 (FRET) と円形の二重化 (CD) のスペクトロスコピーを用いて,i-モチーフ誘発構造交換を検証する.
  • 異なるpH条件 (酸性対生理学的) でアプタマー結合能力を評価する.

主要な成果:

  • 開発されたSW-Aptは,特に酸性pHで標的細胞に高い結合親和性を示した.
  • 生理学的なpHでは,SW- Aptの有意な結合は観察されず,pHに依存する特異性を示した.
  • iモチーフ構造は,望ましい構造交換行動を誘導することが確認されました.
  • SW-Aptは,折りたたまれたi-モチーフ構造に起因する高精度および強化された安定性を示した.

結論:

  • この研究は,アプタマー結合能力を化学的に調節し,標的細胞の特異性を高めるための新しい戦略を提示しています.
  • pH反応性SW-Aptは,共通の受容体を持つ場合でも,標的細胞と非標的細胞を効果的に区別します.
  • このアプローチは,複雑な生物学的システムにおけるアプタマーベースの診断と治療の有効性を向上させるための有望な解決策です.