F1-ATPASEにおける部分的に停止した γローターの証拠は,水素-デウテリウム交換実験と分子動力学シミュレーションから得られた
Angela Murcia Rios1, Siavash Vahidi1, Stanley D Dunn1
1Departments of Chemistry and Biochemistry , The University of Western Ontario , London , Ontario N6A 5B7 , Canada.
Journal of the American Chemical Society
|October 20, 2018
まとめ
F1-ATPaseモーター
科学分野:
- 生物化学
- 分子生物学
- 構造生物学
背景:
- F1-ATPaseは,そのガンマ (γ) サブユニットの回転を動かすためにATPの水解を利用する.
- γサブユニットのC端のヘリクスは,α3β3によって形成された頂点ベアリング内のローターの先端として機能する.
- 回転中の γ 亜単位の正確な形状とその結晶構造からの偏差は完全に理解されていません.
研究 の 目的:
- F1-ATPase 回転中の γ サブユニットの構成動態を調査する.
- γサブユニットのC末端ヘリクスの機械力および潜在的な展開イベントを探求する.
- 実験結果とF1-ATPase回転の既存のモデルを比較する.
主な方法:
- E. coli F1- ATPaseを研究するために,水素- デュテリウム交換 (HDX) 質量スペクトロメトリーを使用した.
- 分子動力学 (MD) のシミュレーションは,γサブユニット上のオフ軸力をモデル化するために開発された.
- HDX運動とMDで予測された水素結合開きイベントは相関していた.
主要な成果:
- γサブユニットの回転は,そのC端のヘリクスのデュテレーションを増加させ,形状の柔軟性を示した.
- HDXデータは,伝統的なモデルのようにスムーズに回転するのではなく,ロータの先端が時々展開することを示唆しています.
- MDのシミュレーションでは ロータの先端が停滞し展開され 実験的なHDXパターンと一致しています
結論:
- F1-ATPaseの動作には,大きな回転抵抗があり,G-C端末ヘリクスの散発的な展開を引き起こします.
- "油性軸承"モデルによって予測された滑らかな回転とは異なり,ローターの先の脆さは,c10リングの欠如に関連しています.
- 組み合わせたMD/HDX戦略は,分子運動メカニズムを研究するための強力なアプローチを提供します.
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