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ヒトインスリン分解酵素は,E. coliのプロテアゼIIIと構造的,機能的ホモロジーを共有しています
J A Affholter1, V A Fried, R A Roth
1Department of Pharmacology, Stanford University School of Medicine, CA 94305.
Science (New York, N.Y.)
|December 9, 1988
まとめ
研究者らは,インスリン処理タンパク質酶のための補完DNA (cDNA) を分離し,配列化した. この酵素には,既知のプロテインアースコンセンサス配列がないが,E. coli プロテアースIIIとの同質性を示し,細胞間ペプチドシグナル伝達に関与する新しいプロテアースファミリーを示唆している.
科学分野:
- バイオケミストリー バイオケミストリー
- 分子生物学は分子生物学である.
- 酵素学 酵素学とは
背景:
- インスリンに高い親和性を有するプロテイン酵素は,細胞のインスリン処理に関与しています.
- この酵素の分子基盤を理解することは,インスリン代謝の解読に不可欠です.
研究 の 目的:
- インスリン結合タンパク質酶をコードする補完DNA (cDNA) を分離し,特徴づけること.
- タンパク質の配列と,既知のプロテアゼとの関係を決定する.
主な方法:
- 補完的なDNA (cDNA) の分離と配列決定.
- インビトロ転写と細胞フリートランスレーション.
- 共同電解と免疫降水によるタンパク質分析.
- シーケンスホモロジー分析.
主要な成果:
- cDNA配列が得られ,得られたアミノ酸配列には13の既知のペプチド配列が含まれていた.
- In vitroの転写と翻訳は,ネイティブ酵素と同一のタンパク質を生成しました.
- プロテアゼ配列には,既知のプロテアゼクラスのコンセンサス配列が欠けていたが,Escherichia coliのプロテアゼIII.とのホモロジーを示した.
- 両方の酵素はインスリンを分断し,ペリプラズマ空間に位置しています.
結論:
- 特定されたプロテアゼは,新しいプロテアゼのクラスを表しています.
- この酵素とE. coliプロテアゼIIIは,細胞間ペプチドシグナル伝達に関与する家族に属している可能性があります.
- このプロテアゼファミリーに関するさらなる研究は,ペプチドホルモン処理とシグナル伝達経路に関する新しい洞察を明らかにする可能性があります.