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新しいDNA結合特性を有する変異TRP抑制剤.

S Bass1, V Sorrells, P Youderian

  • 1Department of Biological Sciences, University of Southern California, Los Angeles 90089-1481.

Science (New York, N.Y.)
|October 14, 1988
PubMed
まとめ

エシェリキア・コライのトリプトファンアポプレッサー (Trp抑制剤) の変異は,Thr81を明らかにする.

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科学分野:

  • 分子生物学は分子生物学である.
  • 遺伝学 遺伝学とは
  • バイオケミストリー バイオケミストリー

背景:

  • Escherichia coliのtrpR遺伝子は,トリプトファンアポレプレッサー (Trp抑制剤) をコードする.
  • Trp抑制剤は,特定のDNAオペレータ配列に結合することによって,トリプトファン生物合成を調節する.
  • 抑制剤-オペレータの相互作用を理解することは,遺伝子調節研究にとって極めて重要です.

研究 の 目的:

  • Trp抑制器のDNA結合特異性における特定のアミノ酸残基の役割を調査する.
  • Trp抑制器-オペレータの相互作用の基礎となる分子メカニズムを解明する.
  • Trp抑制剤のDNA結合戦略を他の関連するDNA結合タンパク質と比較する.

主な方法:

  • オリゴヌクレオチド誘導型ミュータゲネシスは,36種類の変異したTRP抑制剤を生成するために使用されました.
  • 変異抑制剤は,28の異なるオペレーター配列への結合親和性をテストしました.
  • 野生型および変異性抑制剤の結合特異性の比較分析.

主要な成果:

  • 36の変異抑制剤のうち11の変異結合プロファイルが変化した.
  • 5つの変異体は新しい結合特性を示し,特定の残留物の重要な役割を示した.
  • Threonine-81 (Thr81) のヒドロキシルおよびメチル群は,操作者の認識に不可欠であると特定されました.

結論:

  • トレオニン-81 (Thr81) は,Trp抑制器-オペレーター結合特異性において二重の役割を果たしています.
  • イソレウシン-79 (Ile79) とアラニン-80 (Ala80) は,配列特異のDNA接触を媒介するものとは見えません.
  • Trp抑制剤のインビボDNA相互作用メカニズムは,ファージ・ラムダおよび434抑制剤の相互作用メカニズムと有意に異なる.