フォスフォリレーゼにおける触媒および調節部位の進化

科学分野:

• バイオケミストリー バイオケミストリー
• 分子進化は分子進化である
• 酵素学 酵素学とは

背景:

• グリコゲンリン酸化酵素は,炭水化物の代謝における重要な酵素であり,アロステル効果因子とリン酸化によって調節されます.
• バクテリアのリン酸化酵素は,転写制御を示し,規制メカニズムを拡張します.
• ピリドクサル-5'-ホスファートの結合部位を含む,保存された触媒および構造的特性により,ホルモリレーゼは,規制的進化を研究するのに価値があります.

研究 の 目的:

• バクテリアと動物のグリコゲン・フォスフォリレーゼの進化的関係を調査する.
• Escherichia coli マルトデキストリン・フォスフォリラーゼのアミノ酸配列を決定する.
• アロステル調節とリン酸化部位の構造的基礎を探求する.

主な方法:

• クローンされたmalP遺伝子からEscherichia coliマルトデキストリンリンリン酸化酵素配列の引き算.
• バクテリアとウサギの筋肉のリン酸化酵素のアミノ酸配列の並び合わせ.
• 保存された領域とN端の変動の比較分析.

主要な成果:

• E. coli マルトデキストリン・フォスフォリラーゼの687アミノ酸配列が決定されました.
• ポリペプチド鎖の91%で,特に触媒領域で,細菌と動物のリン酸化酵素配列の間に強い同性 (48%) が発見されました.
• ウサギの筋肉のフォスフォリラーゼにおけるアロステリック5'-AMP結合部位に潜在的に祖先である,推定されるフォスファート結合部位が特定されました.
• N端の差異は,真核系における遺伝子融合の出来事を示唆している.

結論:

• この研究は,グリコゲン・フォスフォリラーゼ調節の進化について重要な洞察を提供します.
• 遺伝子融合は,真核生物の酸化酵素における調節配列の獲得のためのメカニズムとして提案されています.
• 比較シーケンス分析は,保存された触媒コアと異なる規制ドメインを強調しています.