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プロテイン・ディスルフィード・イソメラーゼ欠乏症の微小体におけるディスルフィード結合の欠陥のある共同翻訳的形成

N J Bulleid¹, R B Freedman

¹Biological Laboratory, The University, Canterbury, Kent, UK.

|October 13, 1988

まとめ

タンパク質二硫化異体酵素 (PDI) は,タンパク質の二硫化結合形成に役立ちます. この研究では,PDIは,エンドプラズマ網膜における共翻訳性ジスルファイド結合形成に不可欠であることを示しています.

科学分野:

バイオケミストリーバイオケミストリー
分子生物学は分子生物学である.
細胞生物学細胞生物学

背景:

ディスルファイド結合の形成は,エンドプラズマ網膜におけるタンパク質の折り畳みに極めて重要です.
タンパク質二硫化異体酵素 (PDI) は,このプロセスを触媒化すると仮定されています.
PDIが共同翻訳折りたたみにおける役割を果たすという直接的な証拠は存在しない.

研究の目的:

共同翻訳性ジスルファイド結合形成におけるPDIの必要性を調査する.
in vitroタンパク質合成システムを用いてPDIの役割を実証する.

主な方法:

PDIを含む,光膜タンパク質が欠乏した,準備された犬の臓マイクロソーム.
小麦のタンパク質であるガンマ・グリアディンの in vitro 合成を用いて,二硫化結合形成をモデル化しました.
再構成されたPDI欠乏マイクロソームと浄化されたPDI.

主要な成果:

PDI欠乏性マイクロソームは,同翻訳性ジスルファイド結合形成の欠陥を示した.
PDIによる再構成により,ジスルファイド結合を形成する能力が回復した.
これは,このプロセスにおけるPDIの機能の直接的な証拠を提供します.

結論:

PDIは,タンパク質バイオシンセシス中のディスルファイド結合の共同翻訳的形成に不可欠です.
この発見は,エンドプラズマ網膜における主要な触媒としてのPDIの役割を固める.
この研究は,PDIの生理学的機能の直接的な実験的検証を提供します.

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