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The ADP/ATP Carrier Protein

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ADP/ATP carrier or AAC protein is the most abundant carrier protein in the inner mitochondrial membrane. It transports large quantities of ADP and ATP, equivalent to the average human body weight, every day. Among other transporters, ACC protein is one of the best-studied members of the mitochondrial carrier protein family. The ADP/ATP carrier protein comprises two transmembrane helices connected to a loop and a single alpha-helix on the matrix side. It switches between two conformational...
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Structures of Carboxylic Acid Derivatives

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Structure of Carboxylic Acid Derivatives
Carboxylic acid derivatives contain an acyl group attached to a heteroatom such as chlorine, oxygen, or nitrogen. The carbonyl carbon and oxygen are both sp2-hybridized with an unhybridized p orbital.
The three sp2 orbitals of the carbonyl carbon form three σ bonds, one each with the carbonyl oxygen, the α carbon, and the heteroatom, whereas the other two sp2 orbitals of the carbonyl oxygen are occupied by the lone pairs. Further, the unhybridized p...
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Catenins01:23

Catenins

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Catenins are characterized by multiple binding domains and dynamic structures that allow them to function as linker proteins in cell junction complexes. All catenins, except α-catenin, contain a characteristic protein sequence called the armadillo repeat and are therefore also called armadillo proteins.
Catenins in Cell Junctions
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ネバニミブ結合型のヒトACAT1の構造

Tao Long1, Yingyuan Sun1, Abdirahman Hassan1

  • 1Department of Molecular Genetics, University of Texas Southwestern Medical Center, Dallas, TX, USA.

Nature
|May 21, 2020
PubMed
まとめ

コレステロールホメオスタシスに不可欠なヒトACAT1の構造は,冷凍電子顕微鏡を用いて決定された. これは,ACAT1がネバニミブのような阻害剤とどのように相互作用し,病気の治療の発展を助けることを明らかにします.

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科学分野:

  • 生物化学
  • 構造生物学
  • 分子医学

背景:

  • コレステロールは細胞膜に不可欠ですが,内プラズマの網膜 (ER) で緊密に調節されます.
  • ER酵素であるステロールO-アシルトランスフェラーゼ1 (ACAT1) は,コレステロールエステルを形成することによってコレステロールレベルを管理する.
  • ACAT1不調は アルツハイマー病,動脈硬化,がんと関連しています.

研究 の 目的:

  • ACAT1の機能と抑制の構造的基礎を明らかにする.
  • ACAT1とその阻害剤,ネバニミブとの相互作用を理解するために.
  • 新しいACAT1標的治療法の開発のための洞察を提供すること.

主な方法:

  • ヒトのACAT1の構造を決定するために,冷凍電子顕微鏡 (cryo-EM) を用いた.
  • 酵素活性と阻害剤結合を研究するために生化学的分析が行われました.
  • 構造データはACAT1の触媒メカニズムに関する既存の知識と統合された.

主要な成果:

  • 凍結EM構造は,ACAT1を2つのホモダイマーからなるテトラマーとして明らかにします.
  • ACAT1単体内の中央腔は,ネバニミブおよびアチル共酵素Aを収容しています.
  • ACAT1,ネバニミブ,および触媒ヒスティジン残留物の間の主要な相互作用が特定されました.

結論:

  • この研究は,ACAT1によるコレステロールエステル化の詳細な構造モデルを提供します.
  • この発見は,ネバニミブによるACAT1阻害の基礎となる分子相互作用を明らかにする.
  • この構造的な理解は,様々な疾患に対する ACAT1 阻害剤の発達を加速させることができます.