エノラーゼの結晶構造は,エノラーゼとピルバートキナーゼが共通の祖先から進化したことを示している

科学分野:

• バイオケミストリー バイオケミストリー
• 構造生物学 構造生物学とは
• 酵素学 酵素学とは

背景:

• エノラーゼ (2-フォスフォ-D-グリセラートヒドロラーゼ) は,糖分解の重要なステップを触媒化する.
• ピルバ酸キナーゼは,フォスフェノールピルバ酸をピルバ酸に変換し,もう1つの重要なグリコリート酵素である.
• トリオースリン酸イソメラーゼは,これらの酵素と構造的類似性を共有しています.

研究 の 目的:

• 酵母エノラゼの高解像度の結晶構造を決定する.
• エノラーゼ,ピルーバートキナーゼ,トリオースリン酸イソメラーゼの構造的同質性を分析する.
• これらの酵素の間の進化的関係を調査する.

主な方法:

• 2.25Aの解像度のX線結晶学.
• タンパク質ドメインと分子幾何学の構造分析.
• シーケンスホモロジー分析.

主要な成果:

• 酵母エノラゼは2つのドメイン構造を有し,より大きなドメインは8倍ベータ/アルファバレルである.
• エノラーゼとピルベートキナーゼの間で重要な構造的ホモロジーが発見され,コンバージェント進化の期待を上回った.
• 証拠によると,ムコネート乳糖化酵素はエノラゼから進化した.

結論:

• エノラゼとピルバートキナーゼは,双方向のフォスフェノルピルバート処理を行うことができる共通の祖先酵素から進化した可能性が高い.
• 共有されたベータ/アルファバーレルのモチーフは,代謝酵素における保存された構造的枠組みを強調する.
• グライコリチス酵素と他の代謝経路の間の進化的関連がさらに解明されています.