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B,Tリンパ球,Thymocyteにおけるカルモジュリン結合タンパク質の差異的発現

R L Kincaid¹, H Takayama, M L Billingsley

¹Laboratory of Cellular Metabolism, National Heart, Lung, and Blood Institute, Bethesda, Maryland 20892.

|November 12, 1987

まとめ

研究者らは,リンパ球における重要なカルモジュリン結合タンパク質 (CaM-BP) としてカルシネウリン (CN) を特定した. このタンパク質は,カルシウムシグナル伝達と脱リン酸化において重要な役割を果たし,免疫細胞の異なるタイプで表現レベルが異なる.

科学分野:

免疫学免疫学とは
細胞生物学細胞生物学
バイオケミストリーバイオケミストリー

背景:

細胞内自由カルシウム (Ca2+) は,トランスメブラン信号伝達経路における重要な第2伝達物質として作用する.
カルモジュリン (CaM) は,主要な細胞内カルシウム受容体であり,Ca2+と結合することによって細胞反応を媒介する.
Ca2+-CaMの相互作用を理解することは,リンパ球のような免疫細胞における酵素活性化を明らかにするために不可欠です.

研究の目的:

TおよびBリンパ球における溶性カルモジュリン結合タンパク質 (CaM-BPs) を特定する.
抗原誘発信号伝達経路におけるCaM-BPsの役割を特徴づける.
様々なリンパ性細胞集団におけるCaM-BPsの微分発現を調査する.

主な方法:

バイオチニル化CaM (Bio-CaM) 検出法を使用して,CaM結合タンパク質を特定しました.
特定のCaM-BPs.を特定するために,免疫ブロッティング技術を使用しました.
タンパク質前駆体関係を調べるために限られたタンパク質分解分析を行った.

主要な成果:

59Kペプチドを,マウリンTおよびBリンパ球における主要溶解性CaM-BPとして特定し,カルシヌーリン (CN) のサブユニットとして識別した.
細胞骨格結合に潜在的に関与するより大きなCaM-BPsの少量の検出.
CaM-BPsの異なる発現が観察され,Bリンパ球はTリンパ球よりもCNのようなタンパク質を有意に多く発現した.
チモサイトに独特の65KのCaM-BPを特定し,おそらくCNの前駆体である.

結論:

カルシヌーリン (CN) は,リンパ球における主要なカルモジュリン結合タンパク質 (CaM-BP) で,カルシウム媒介のシグナル伝達に不可欠です.
CaM-BPsの差異的発現は,リンパ性細胞内の高度に調節された脱酸化機能を示唆しています.
Ca2+刺激によるタンパク質脱酸化は,免疫細胞機能における重要かつ規制されたプロセスである.

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