微生物のグリコシドヒドローラゼによる植物受容体型のタンパク質の活性化
Yue Sun1, Yan Wang2,3, Xiaoxiao Zhang1
1Tsinghua-Peking Center for Life Sciences, Beijing Advanced Innovation Center for Structural Biology, Center for Plant Biology, School of Life Sciences, Tsinghua University, Beijing, China.
Nature
|September 21, 2022
まとめ
植物免疫受容体である受容体のようなタンパク質 (RLP) は病原体の信号を認識する. RXEG1 RLPの構造は,それがどのようにXEG1を結合し,病原体を抑制し,共受容体BAK1を通じて植物免疫を誘発することを明らかにします.
科学分野:
- 植物免疫
- 分子植物病原体相互作用
- 構造生物学
背景:
- 植物では 細胞表面のパターン認識受容体 (PRRs) を用いて 危険信号を検出し 免疫反応を起こします
- レセプター型タンパク質 (RLP) は,レウシンに富んだリピート (LRR) エクトドメインを特徴とする,植物免疫における重要なPRRである.
- LRR- RLP のリガンド認識と活性化の正確なメカニズムは完全に理解されていません.
研究 の 目的:
- LRR-RLPにおけるリガンド認識と活性化の構造的基礎を解明する.
- RXEG1 RLPとPhytophthora sojaeエフェクターXEG1の相互作用を調査する.
- RXEG1-XEG1の相互作用が,下流の免疫信号伝達経路をどのように誘発するかを理解する.
主な方法:
- ニコチア・ベンタミアナのLRR-RLP RXEG1の構造をX線結晶法で,単独でも,XEG1と共同受容体BAK1との複合体でも決定した.
- XEG1の酵素活性に対するRXEG1の抑制効果を確認するために,生化学的測定を用いた.
- リガンド結合によって誘発される形状の変化を分析するために,構造的比較が行われました.
主要な成果:
- RXEG1の結晶構造は,XEG1の特定の認識が,そのアミノ端末とカルボキシ端末のループアウト領域 (RXEG1 ((ID)) によって媒介されていることを明らかにした.
- これらのループは,XEG1の活性部位の溝に結合し,その酵素活性を効果的に抑制し,Phytophthoraの感染を抑制します.
- XEG1結合はRXEG1の構造変化を誘導し,保存されたLRRドメインを通じて共受容体BAK1との結合を促進し,それによって免疫シグナリングを開始します.
結論:
- LRR- RLPと共同受容体BAK1との間のリガンド誘発の異体化のための保存されたメカニズムが明らかにされました.
- LRR-RLP RXEG1は,直接の病原体エフェクタ抑制と植物免疫信号の活性化という二重な機能を有する.
- この研究は,植物が病原体由来分子をどのように認識し,効果的な免疫防御システムを構築するかについての重要な構造的洞察を提供します.
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