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Peptide Identification Using Tandem Mass Spectrometry01:33

Peptide Identification Using Tandem Mass Spectrometry

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Tandem mass spectrometry, also known as MS/MS or MS2, is an analytical technique that employs two mass analyzers. Essentially it is a series of mass spectrometers that helps isolate a particular biomolecule and then helps study its chemical properties.
This technique helps gather information regarding the protein from which the peptide was obtained and to study the peptides’ amino acid sequence. Identifying peptides from a complex mixture is an important component of the growing field of...
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Tandem Mass Spectrometry01:21

Tandem Mass Spectrometry

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Tandem mass spectrometry is a technique that uses multiple mass analyzers in series to obtain a higher selectivity and reduce chemical noise during analyte detection. Instruments with multiple analyzers separated by an interaction cell enable secondary fragmentation and selected study of the fragment ions.Secondary fragmentations occur in the interaction cell and can be induced by various factors. Fragmentation induced by collision with inert gases, such as N2, Ar, He, etc., is called...
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MALDI-TOF Mass Spectrometry01:19

MALDI-TOF Mass Spectrometry

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Mass spectrometry is a powerful characterization technique that can identify and separate a wide variety of compounds ranging from chemical to biological entities, based on their mass-to-charge ratio (m/z). The instruments that allow this detection, known as mass spectrometers, have three components: an ion source, a mass analyzer, and a detector. These spectrometers differ based on the nature of their ion source and analyzers.Matrix-assisted laser desorption ionization (MALDI) is a commonly...
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Enantioselective protein affinity selection mass spectrometry (E-ASMS)の鏡像異性体選択的タンパク質親和性選択質量分析法

Xiaoyun Wang1, Jianxian Sun1,2, Shabbir Ahmad2

  • 1Department of Chemistry, University of Toronto, Toronto, ON, Canada.

Nature communications
|December 17, 2025
PubMed
まとめ

挑戦的なタンパク質標的に対する弱い結合剤を発見するために、鏡像異性体選択的タンパク質親和性選択質量分析法スクリーニングアプローチ（E-ASMS）を開発しました。この方法は、選択的なキラルリガンドをハイスループットかつ高感度で同定します。

キーワード:
鏡像異性体選択的タンパク質親和性質量分析法スクリーニング弱い結合剤創薬キラルリガンド

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科学分野:

  • 生化学
  • 化学生物学
  • 創薬

背景:

  • 挑戦的なタンパク質標的に対する選択的なリガンドの同定は、創薬における大きなハードルであり続けています。
  • 弱い結合剤と鏡像異性選択性は、従来のスクリーニング方法では見過ごされがちな重要な要因です。

研究 の 目的:

  • 鏡像異性体選択的タンパク質親和性選択質量分析法スクリーニングアプローチ（E-ASMS）の開発と検証。
  • 挑戦的なヒトタンパク質標的に対する弱く、鏡像異性体選択的な結合剤を同定するE-ASMSの能力の実証。
  • リガンド-標的相互作用の確認と鏡像異性選択のメカニズムの解明。

主な方法:

  • 対照タンパク質を用いた方法開発。
  • E-ASMSを用いた31のヒトタンパク質に対する8,217のキラル化合物スクリーニング。
  • 相互作用確認のための直交バイオフィジカルアッセイ。
  • 選択された結合剤の綿密な特性評価のためのX線結晶構造解析。

主要な成果:

  • 挑戦的な標的を含む12のヒトタンパク質標的に対する16の結合剤の同定。
  • 7つの結合剤は、3〜20 µMのKD値で鏡像異性体選択的結合を示した。
  • 4つの標的-結合剤ペアにおける鏡像異性選択メカニズムの構造的解明。

結論:

  • E-ASMSは、弱く選択的なリガンドを同定するための強力でハイスループットかつ高感度な方法です。
  • このアプローチにより、これまで解決困難であったタンパク質標的に対するリガンドの発見が可能になります。
  • E-ASMSは、鏡像異性選択的結合の直交確認とメカニズムの洞察を提供します。