Jove
Visualize
お問い合わせ
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
JoVEについて
概要リーダーシップブログJoVEヘルプセンター
著者向け
出版プロセス編集委員会範囲と方針査読よくある質問投稿
図書館員向け
推薦の声購読アクセスリソース図書館諮問委員会よくある質問
研究
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of Experimentsアーカイブ
教育
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab Manual教員リソースセンター教員サイト
利用規約
プライバシーポリシー
ポリシー

関連する概念動画

Protein-protein Interfaces02:04

Protein-protein Interfaces

14.8K
Many proteins form complexes to carry out their functions, making protein-protein interactions (PPIs) essential for an organism's survival. Most PPIs are stabilized by numerous weak noncovalent chemical forces. The physical shape of the interfaces determines the way two proteins interact. Many globular proteins have closely-matching shapes on their surfaces, which form a large number of weak bonds. Additionally, many PPIs occur between two helices or between a surface cleft and a...
14.8K
Protein-Protein Interfaces02:04

Protein-Protein Interfaces

4.5K
4.5K
Protein and Protein Structure02:15

Protein and Protein Structure

89.2K
Proteins are one of the most abundant organic molecules in living systems and have the most diverse range of functions of all macromolecules. Proteins may be structural, regulatory, contractile, or protective. They may serve in transport, storage, or membranes; or they may be toxins or enzymes. Their structures, like their functions, vary greatly. They are all, however, amino acid polymers arranged in a linear sequence.
A protein's shape is critical to its function. For example, an enzyme...
89.2K
Structural Protein Function01:56

Structural Protein Function

30.1K
Structural proteins are a category of proteins responsible for functions ranging from cell shape and movement to providing support to major structures such as bones, cartilage, hair, and muscles. This group includes proteins such as collagen, actin, myosin, and keratin.
Collagen, the most abundant protein in mammals, is found throughout the body. In connective tissue, such as skin, ligaments, and tendons, it provides tensile strength and elasticity.  In bones and teeth, it mineralizes to...
30.1K
Structural Protein Function01:56

Structural Protein Function

3.3K
3.3K
Protein and Protein Structures02:15

Protein and Protein Structures

19.3K
19.3K

こちらも読む

関連記事

共著者、ジャーナル、引用グラフによってこの研究に関連する記事。

並び替え
Same author

PDA-MutPred: Reliable prediction of binding affinity change upon mutation in protein-DNA complexes.

International journal of biological macromolecules·2026
Same author

Elucidating the molecular-level interactions of RuBisCO and NSAIDs: new insights on plant-contaminant interaction for reducing plant stress.

International journal of phytoremediation·2026
Same author

Quantifying uncertainty in protein representations across models and tasks.

Nature methods·2026
Same author

Classification of driver and passenger mutations in different cancer types using deep neural networks.

Bioinformatics advances·2026
Same author

<i>Limousia</i> bacteria encode mucinolysome for mucin utilization in animal gut microbiomes.

Gut microbes·2026
Same author

Anatomy of moist heatwaves in India during the summer monsoon season.

Climate dynamics·2026

関連する実験動画

Updated: Feb 14, 2026

Investigating Protein Sequence-structure-dynamics Relationships with Bio3D-web
09:51

Investigating Protein Sequence-structure-dynamics Relationships with Bio3D-web

Published on: July 16, 2017

16.1K

配列と構造特性を用いて,タンパク質と炭水化物のインターフェイスにおけるタンパク質の集積を調査する.

S Lekshmi1, N R Siva Shanmugam2, R Prabakaran3

  • 1Department of Biotechnology, Bhupat and Jyoti Mehta School of Biosciences, Indian Institute of Technology, Chennai 600036, India.

Biochimica et biophysica acta. Proteins and proteomics
|February 12, 2026
PubMed
まとめ
この要約は機械生成です。

タンパク質の集積傾向領域 (APR) は,炭水化物を結合させることができ,細胞プロセスにおけるその役割に関する仮定に挑戦します. これらの機能APR (fAPR) は,疾患に関連する変異の重要な部位である.

キーワード:
聚合ペプチドを集約する.集積傾向のある地域炭水化物を結合するタンパク質プロテインアグレゲーション (Protein Aggregation) についてタンパク質と炭水化物の相互作用

さらに関連する動画

Methods to Study Changes in Inherent Protein Aggregation with Age in Caenorhabditis elegans
11:57

Methods to Study Changes in Inherent Protein Aggregation with Age in Caenorhabditis elegans

Published on: November 26, 2017

9.2K
Biochemical and Structural Characterization of the Carbohydrate Transport Substrate-binding-protein SP0092
08:53

Biochemical and Structural Characterization of the Carbohydrate Transport Substrate-binding-protein SP0092

Published on: October 2, 2017

31.6K

関連する実験動画

Last Updated: Feb 14, 2026

Investigating Protein Sequence-structure-dynamics Relationships with Bio3D-web
09:51

Investigating Protein Sequence-structure-dynamics Relationships with Bio3D-web

Published on: July 16, 2017

16.1K
Methods to Study Changes in Inherent Protein Aggregation with Age in Caenorhabditis elegans
11:57

Methods to Study Changes in Inherent Protein Aggregation with Age in Caenorhabditis elegans

Published on: November 26, 2017

9.2K
Biochemical and Structural Characterization of the Carbohydrate Transport Substrate-binding-protein SP0092
08:53

Biochemical and Structural Characterization of the Carbohydrate Transport Substrate-binding-protein SP0092

Published on: October 2, 2017

31.6K

科学分野:

  • バイオケミストリー バイオケミストリー
  • 分子生物学は分子生物学である.
  • 構造生物学 構造生物学とは

背景:

  • タンパク質と炭水化物の相互作用は,信号伝達や免疫などの細胞機能に不可欠です.
  • 集積傾向のある領域 (APR) は,通常,タンパク質の誤折りや疾患に関連しています.
  • 以前の研究では,いくつかの集積ペプチドが炭水化物と結合することを示唆しており,タンパク質-炭水化物複合体のAPRの調査を促しています.

研究 の 目的:

  • タンパク質-炭水化物複合体における集積傾向領域 (APR) を体系的に分析する.
  • APRが配列および構造レベルでの炭水化物結合残留物と一致するかどうかを判断する.
  • 炭水化物の結合部位におけるAPRの機能的影響と変異の状況を調査する.

主な方法:

  • キュレーションされたタンパク質-炭水化物複合体の分析.
  • タンパク質配列と構造レベルでのAPRの検討.
  • 機能APR (fAPR) の識別と特徴付け.

主要な成果:

  • 炭水化物結合タンパク質はAPRの濃縮を示し,炭水化物結合残基の40%が集積傾向にある.
  • 機能APR (fAPR) は,炭水化物の結合を促進する芳香質残留物で濃縮されています.
  • 集積傾向と炭水化物結合親和性は,fAPRで独立して調節される.
  • 人間のfAPRの85%は"病原性可能性が高い"と予測される変異を含んでいる.

結論:

  • APRは,タンパク質静止障害との関連に反して,炭水化物の結合部位に機能的に統合することができます.
  • 機能APR (fAPR) は,集積と炭水化物の結合が交差する重要な部位を表します.
  • fAPRは,疾患に関連した変異のホットスポットであり,変異の影響に関する洞察を提供します.