トランスグルタミンゼは,アルファ2マクログロブリンとポリペプチドホルモンの受容体媒介性エンドサイトーシスに不可欠です

P J Davies, D R Davies, A Levitzki

Nature

|January 10, 1980

まとめ

細胞トランスグルタミナーゼの阻害剤は,アルファ2マクログロブリン内分細胞分裂を阻害する. タンパク質のクロスリンクは,特定のタンパク質とポリペプチドホルモンの細胞吸収に不可欠であるようです.

科学分野:

バイオケミストリーバイオケミストリー
細胞生物学細胞生物学
分子医学は分子医学である.

背景:

受容体媒介性エンドサイトーシスは,分子内化のための重要な細胞プロセスです.
アルファ2マクログロブリン (α2M) は,クリアランス経路に関与する主要なプラズマタンパク質酶阻害剤です.

研究の目的:

α2Mのエンドサイトーシスにおける細胞トランスグルタミナーゼの役割を調査する.
α2M受容体媒介性エンドサイトーシスの潜在的阻害剤を調査する.
タンパク質のクロスリンクがタンパク質とポリペプチドホルモンの吸収に不可欠であるかどうかを判断する.

主な方法:

細胞のトランスグルタミナーゼを阻害することが知られている化学化合物を利用した.
これらの化合物が受容体媒介性エンドサイトーシスによるα2M吸収に与える影響を評価した.
ホルモン内分細胞症のためにタンパク質のクロスリンクの必要性を調査した.

主要な成果:

様々な化学化合物,すべて細胞トランスグルタミナーゼの阻害剤で,α2M内分細胞分裂を効果的に阻害した.
これらの発見は,トランスグルタミナーゼの活性とα2Mの吸収の間の直接的な関連を示しています.
タンパク質のクロスリンクは,特定のタンパク質とポリペプチドホルモンの受容体媒介性エンドサイトーシスの潜在的に重要なステップとして特定されました.

結論:

細胞のトランスグルタミナーゼの活性性は,α2-マクログロブリンの受容体媒介性エンドサイトーシスに極めて重要です.
細胞のトランスグルタミナーゼを阻害することは,α2Mの吸収をブロックするメカニズムを提供します.
タンパク質のクロスリンクは,特定のタンパク質とポリペプチドホルモンの内分細胞分裂機構の重要な構成要素として関与しています.

さらに関連する動画

09:22

The Cell-based L-Glutathione Protection Assays to Study Endocytosis and Recycling of Plasma Membrane Proteins

Published on: December 13, 2013

08:13

An Antibody Feeding Approach to Study Glutamate Receptor Trafficking in Dissociated Primary Hippocampal Cultures

Published on: August 2, 2019

関連する概念動画

01:38

Receptor-mediated Endocytosis

Overview

01:20

Receptor-mediated Endocytosis

Receptor-mediated endocytosis is when bulk amounts of specific molecules are imported into a cell after binding to cell surface receptors. The molecules bound to these receptors are taken into the cell through inward folding of the cell surface membrane, which is eventually pinched off into a vesicle within the cell. Structural proteins, such as clathrin, coat the budding vesicle.
Clathrin-Mediated Endocytosis of LDL
One well-characterized example of receptor-mediated endocytosis is the...

01:24

Oligosaccharide Assembly

Protein glycosylation starts in the ER lumen and continues in the Golgi apparatus. Glycosyltransferases catalyze the addition of sugar molecules or glycosylation of proteins. Usually, these enzymes add sugars to the hydroxyl groups of selected serine or threonine residues to form O-linked glycans or the amino groups of asparagine residues to form N-linked glycans. Different positions on the same polypeptide chain can contain differently linked glycans.
Multiple sugar molecules that may or may...

01:29

Protein Folding Quality Check in the RER

ER is the primary site for the maturation and folding of soluble and transmembrane secretory proteins. The calnexin cycle is a specific chaperone system that folds and assesses the confirmation of N-glycosylated proteins before they can exit the ER lumen. The primary players of this quality check pipeline are the lectins, ER-resident chaperones, and a glucosyl transferase enzyme. In case the calnexin system in the lumen fails to salvage a misfolded protein, it is transported to the cytoplasm...

01:15

Receptor Downregulation in MVBs

Multivesicular bodies (MVBs) are mature endosomes that sort ubiquitinated proteins and then fuse with lysosomes to degrade the sorted proteins. Epidermal growth factor (EGF) and its receptor (EGFR) form a complex that can be internalized through endocytosis, sorted into an MVB, and later degraded.
The EGFR can initiate signaling pathways that lead to cell proliferation, migration, and differentiation. Overexpression of EGFR stimulates cells to proliferate. Excessive EGFR activation may...