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(Na/ + K+) ATPaseは,アルファサブユニットあたり1つの機能するリン酸化部位を有する.

W H Peters, H G Swarts, J J de Pont

    Nature
    |March 26, 1981
    PubMed
    まとめ

    この研究では,ナトリウム・カリウム・アデノシン・トリフォスファタゼ ((Na++K+) ATPase) のリン酸化機構を調査した. 発見は,両方のアルファサブユニットが同時にリン酸化されることができ,半分のサイトメカニズムを反証することを示しています.

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    科学分野:

    • バイオケミストリー バイオケミストリー
    • 分子生物学は分子生物学である.
    • 酵素学 酵素学とは

    背景:

    • ナトリウム・カリウム・アデノシン・トリフォスファタゼ ((Na++K+) ATPase) は,イオン輸送に関与する重要な膜タンパク質である.
    • 酵素は,触媒 (アルファ) とベータサブユニットで構成され,アルファサブユニットのリン酸化機構が研究対象となっている.
    • 以前の研究では,アルファサブユニットリン酸化の"半分の場所"メカニズムが示唆されていた.

    研究 の 目的:

    • (Na++K+) ATP 酵素アルファサブユニットのリン酸化能力を調査する.
    • 酵素分子内の両方のアルファサブユニットが同時にリン酸化できるかどうかを判断する.
    • 提案された"半分のサイト"メカニズムの支持または反論のための証拠を提供すること.

    主な方法:

    • 酵素の浄化と特徴づけ.
    • ローリー解析を用いたタンパク質濃度の測定.
    • ATP,オアバイン,バナデートの結合能力の測定.
    • ATPと無機リン酸を用いた酸化測定法.
    • 酵素分子量に基づいてモラー結合およびリン酸化能力の計算.

    主要な成果:

    • この酵素は,タンパク質1mgあたり3.5-4.3nmol Pの最大結合およびリン酸化能力を示しています.
    • 0.87--1.07mol/molのモラー結合およびリン酸化能力が得られた.
    • すべてのアルファサブユニットが同時にリン酸化できるという証拠が提示されました.

    結論:

    • すべてのアルファサブユニットの同時リン酸化は",半分のサイト"メカニズムと矛盾しています.
    • (Na++K+) ATPaseのリン酸化には,利用可能なすべてのアルファ亜単位が含まれている可能性が高い.
    • この発見は, (Na+ + K+) ATPase.の触媒メカニズムを明らかにしています.