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N端核フィルのタンパク質触媒フレームワークは,自己活性化が可能である

J A Brannigan¹, G Dodson, H J Duggleby

¹Chemistry Department, University of York, UK.

|November 23, 1995

まとめ

3つのアミドヒドロラゼは,異常なN端核フィール (Ntn) ヒドロラゼ折り合いを共有しています. この保存された構造は,触媒的攻撃と自己触媒的処理を可能にし,これらの酵素間の進化的リンクを示唆しています.

科学分野:

バイオケミストリーバイオケミストリー
構造生物学構造生物学とは
酵素学酵素学とは

背景:

3つのアミドヒドロラーゼの結晶構造 (グルタミンPRPPアミドトランスフェラーゼ,ペニシリンアシラーゼ,プロテアゾーム) を決定した.
これらの酵素は,ベータシート内のN端末残基のサイドチェーンを,触媒のヌクレオフィルとして利用する.
特定された特定のヌクレオフィルは,それぞれシステイン,セリン,スレオニンです.

研究の目的:

この3つのアミドヒドロラゼの共通の構造的特徴と触媒機構を調査する.
核愛性の攻撃と潜在的自己触媒処理に起因する共通の折り畳みを特定する.
この酵素スーパーファミリーの分類を,構造的同質性に基づいて提案する.

主な方法:

酵素の3次元構造を決定するためのX線結晶学.
保存された折りたたみとアクティブなサイトアーキテクチャを特定するための比較構造分析.
触媒機構と処理を理解するための生化学分析.

主要な成果:

この3つの酵素は,ニュクレオフィルと触媒群が等価に配置されている異常で保存された折りたたみを示しています.
この共有折り合いは,カルボニル炭素に対する核愛性の攻撃を容易にする.
折りたたみはまた,酵素の自己触媒処理の可能性を支えている.

結論:

N-末端核フィール (Ntn) ハイドロラーゼ折り合いは,多様なアミドヒドロラーゼに共通する構造モチーフです.
このスーパーファミリーは,配列の類似性における大きな差異にもかかわらず,進化的に関連しているように見えます.
保存された折り合いは,触媒機能と潜在的自己処理メカニズムの両方の基礎となっています.

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