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結晶構造は,Phe-tRNAPhe,EF-Tu,およびGTPアナログの三元複合体の結晶構造である

P Nissen¹, M Kjeldgaard, S Thirup

¹Department of Biostructural Chemistry, Institute of Chemistry, Aarhus University, Denmark.

Science (New York, N.Y.)

|December 1, 1995

まとめ

研究者らは,タンパク質合成に関与する重要なタンパク質複合体の構造を決定した. この発見は,延伸因子Tu (EF-Tu) が転送RNA (tRNA) に結合する方法を明らかにし,トランスレーションにおける分子ミミクリメカニズムを示唆しています.

科学分野:

構造生物学構造生物学とは
分子生物学は分子生物学である.
バイオケミストリーバイオケミストリー

背景:

タンパク質合成は,アミノ酸の正確な配置を延長因子Tu (EF-Tu) と移転RNA (tRNA) によって依存しています.
この相互作用の構造的基礎を理解することは,翻訳機構の解読に不可欠です.

研究の目的:

イーストのフェニララニル-tRNA (Phe-tRNAPhe),Thermus aquaticusの延長因子Tu (EF-Tu),およびGTPのアナログであるGDPNPによって形成される三元複合体の高解像度構造を決定する.
三重複合体内のEF-TuとPhe-tRNAPheの結合相互作用を解明する.

主な方法:

X線結晶学を用いて,三元複合体の構造を決定した.
構造は2.7アングストームの解像度で解像しました.

主要な成果:

三重複合体の構造は,EF-TuがPhe-tRNAPheの受容体ヘリックスと結合し,EF-Tu.の3つのドメインをすべて関与させることを明らかにしています.
アミノアシレート末端とtRNAの5'末端の特定の結合部位は,EF-Tuドメインインターフェイスに位置しています.
tRNAのT幹は,EF-Tu.のβバレルドメイン (ドメイン3) と相互作用する.
結合には,EF-Tu内の多数の保存された残留物が含まれ,機能的重要性を強調しています.
三元複合体の全体的な形状は,EF-G-GDP複合体の形状に似ている.

結論:

決定された構造は,EF-Tu,GDPNP,およびPhe-tRNAPheの相互作用に関する原子レベルの洞察を提供します.
EF-G-GDPとの構造的類似性は,タンパク質翻訳における"分子模倣"の潜在的なメカニズムを示唆しています.
この発見は,翻訳器の調節と機能に関する新たな視点を提示する.

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