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CD36結合ドメインの分析:エクトドメインの脱リン酸化によって制御されるリガンド特異性

A S Asch¹, I Liu, F M Briccetti

¹Division of Hematology-Oncology, Cornell University Medical College, New York, NY 10021.

Science (New York, N.Y.)

|November 26, 1993

まとめ

タンパク質キナーゼC (PKC) によるCD36タンパク質のリン酸化は,コラーゲンと血栓ポンディン (TSP) との結合を調節する. CD36のリン酸化を調節することで,マラリアの細胞結合と血小板の反応性に影響を与えます.

科学分野:

バイオケミストリーバイオケミストリー
分子生物学は分子生物学である.
細胞生物学細胞生物学

背景:

CD36は,細胞粘着に関与する重要な膜受容体です.
トロンボスポンディン (TSP),マラリアに感染した赤血球,およびコラーゲンと結合します.
CD36内の機能的配列は,これらの相互作用を媒介する.

研究の目的:

CD36機能におけるタンパク質キナーゼC (PKC) リン酸化の役割を調査する.
CD36のリン酸化が,TSPとコラーゲンの結合親和性にどのように影響するかを決定する.
マラリアの細胞結合と血小板の反応性への影響を理解する.

主な方法:

CD36.6内の機能的配列とPKCリン酸化部位の特定
血小板およびメガカリオサイト細胞系におけるCD36の脱酸化研究.
トレオニンリン酸化部位を変化させるサイト指向型変異.

主要な成果:

CD36の脱酸化により,コラーゲンの結合と血小板の反応性が低下したが,TSPの結合は増加した.
PKC媒介によるCD36のリン酸化により,TSP結合が低下し,コラーゲン結合が強化された.
トレオニンのリン酸化部位の変異により,構成的なTSP結合が生じました.

結論:

PKCによるCD36エクトドメインのリン酸化は,その粘着機能の重要な規制メカニズムです.
CD36のリン酸化状態は,コラーゲンとTSPとの相互作用を動的に制御する.
この規則は,マラリアの病原性および血小板活性化に関連しています.

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