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E-セレクチン・リガンドESL-1は,線維細胞成長因子受容体の変種である

M Steegmaier¹, A Levinovitz, S Isenmann

¹Hans-Spemann-Laboratory, Max-Planck-Institute for Immunobiology, Freiburg, Germany.

|February 16, 1995

まとめ

研究者らは,ミエロイド細胞がE-セレクチンに付着するのに不可欠なグリコタンパク質であるE-セレクチンリガンド1 (ESL-1) を特定した. ESL-1のフクソシル化はこの相互作用に不可欠であり,細胞粘着におけるその役割を強調しています.

科学分野:

免疫学免疫学とは
分子生物学は分子生物学である.
細胞生物学細胞生物学

背景:

E-セレクチン (E-selectin) は,内皮細胞の誘導性細胞粘着分子である.
中性粒子の結合を媒介し,カルシウム依存性レクチンとして作用する.
150Kのグリコプロテインは以前,骨髄性細胞の主要なE-セレクチンリガンドとして特定されていました.

研究の目的:

E-セレクチンリガンド (ESL-1) の補完DNA (cDNA) を分離する.
細胞粘着におけるESL-1の構造と機能を特徴付ける.

主な方法:

マウスのE-selectin. recombinant抗体のような形を用いたアフィニティ隔離.
マウスのcDNAをESL-1のために分離した.
配列分析と既知のタンパク質との比較.
E-セレクチン移植細胞と再結合ESL-1を用いた機能分析.

主要な成果:

ESL-1のcDNAは分離され,チキンのシステインに富んだ線維芽細胞成長因子受容体との94パーセントのアミノ酸同一性を明らかにしました.
ESL-1は,ユニークな70アミノ酸のアミノターミナルドメインを持っています.
ESL-1のフクソシル化は,ESL-1がE-セレクチンと結合するために不可欠である.
再結合フクソシル化ESL-1は,E-セレクチン媒介の細胞結合をサポートする.
ESL-1に対する抗体は,骨髄細胞がE-selectinに結合することを阻害する.

結論:

ESL-1は,ミエロイド細胞上のE-セレクチンの主要な細胞粘着リガンドとして機能する.
ESL-1の構造は受容体と似ていますが,粘着分子の役割を果たします.
フクソサイレーションは,E-セレクチン媒介による粘着におけるESL-1の機能の重要な修正である.

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