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ダイメリックキネシンヘッドドメインによる高度なプロセシブな微小管体刺激によるATP水解

¹Department of Biological Sciences, Carnegie Mellon University, Pittsburgh, Pennsylvania 15213, USA.

|October 5, 1995

まとめ

キネシンモータータンパク質は高度なプロセッシブであり,多くのATP水解サイクルを通してマイクロチューブルに結合しています. 尾のないキネシン構造体 (DKH392) は,生理学的塩の条件下でも,この強化された活性を示しています.

科学分野:

バイオケミストリーバイオケミストリー
分子生物学は分子生物学である.
細胞運動タンパク質細胞運動タンパク質

背景:

固定されたキネシンは微小管の滑り方を誘導するが,溶液中のネイティブキネシンは弱い結合とATPの水解を遅らせる.
この減少した活動は,折りたたまれた形状のモータードメインを阻害する尾領域に起因する.
尾のない構造体であるDKH392は,緊密な結合と高いATPase率を示し,潜在的ハンドオーバーハンド運動のためにADPを保持しています.

研究の目的:

尾のないキネシンコンストラクタDKH392.2.のプロセシビティを調査するために.
複数のATP水解サイクルを通じてキネシンの高いプロセシビティの直接的な証拠を提供するため.

主な方法:

DKH392のキネシン構造 (頭2本,尾なし) を使った.
高塩分,生理学的に重要な条件下で実験を行った.
ATPの水解速度と微小管の結合相互作用を測定した.

主要な成果:

DKH392は,マイクロチューブルとの拡散接触ごとに100以上のATP分子を水解した.
この高い活性は,塩分が高い条件下でも観察されました.
このコンストラクションは,マイクロチューブルに結合すると,ダイマーあたり1つのADP分子を保持した.

結論:

キネシンの活動は高度にプロセス的で,多数のATP水解サイクルでマイクロチューブルに持続的に結合します.
キネシンの尾ドメインは,通常,溶液中のプロセッシブ運動を阻害する.
DKH392のようなテールレス・キネシン・コンストラクタは,キネシン・モーターの内在的なプロセシビティの洞察を提供します.

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