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味覚受容体細胞におけるトランスデューシンによる苦い受容体とフォスフォディエステラーゼの結合
L Ruiz-Avila1, S K McLaughlin, D Wildman
1Roche Institute of Molecular Biology, Roche Research Center, Hoffmann-La Roche Inc., Nutley, New Jersey, USA.
Nature
|July 6, 1995
まとめ
網膜のGタンパク質であるロッドトランスデューシンも味覚細胞に含まれています. リン酸エステルゼを活性化させ,苦い味の信号を伝達する上で重要な役割を果たしていることを示唆しています.
科学分野:
- 分子生物学は分子生物学である.
- 神経科学は神経科学である.
- 感覚生物学 感覚生物学について
背景:
- トランスデューシンは,網膜の光受容体細胞内のGタンパク質で,光を信号に変換するのに不可欠です.
- グストドゥチンは,トランスドゥチンのようなタンパク質で,味覚細胞で特定されています.
研究 の 目的:
- 脊椎動物の味覚細胞におけるロッドトランスデューシンの存在と機能を調査する.
- 苦い味の伝達におけるロッド・トランスデューシン (rod transducin) の役割を調査する.
主な方法:
- 味覚細胞から棒トランスデューシンを特定し,クローン化しました.
- 味覚組織におけるフォスフォディエステラーゼの活性化に,トランスデューシンによる活性化が測定された.
- ペプチド阻害剤を用いて受容体の関与を調査した.
主要な成果:
- Rod transducinは脊椎動物の味覚細胞に存在し,味覚細胞のフォスフォディエステラーゼを活性化します.
- デナトニウムのような苦い化合物は,味覚細胞膜のトランスデューシンを活性化させます.
- 証拠は,Gタンパク質結合受容体がこの活性化を媒介することを示唆しています.
結論:
- Rod transducinは,味覚受容体をフォスフォディエステラーゼと結びつけることによって,苦い味を伝達する.
- このプロセスは,周期的な核酸分解と味覚細胞の脱偏化を伴う可能性があります.