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ヒト白血球のp21活性化キナーゼを,Gタンパク質結合受容体を通して調節する
U G Knaus1, S Morris, H J Dong
1Department of Immunology, Scrippts Research Institute, La Jolla, CA 92037, USA.
Science (New York, N.Y.)
|July 14, 1995
まとめ
Rac GTP結合タンパク質は白血球における酸化物質の産生を調節する. 化学誘致剤によって活性化されるPAKは,p47phox NADPH酸化酵素成分をリン酸化し,潜在的にファゴサイト活性化を調節する.
科学分野:
- 細胞生物学 細胞生物学
- 免疫学 免疫学とは
- シグナルトランスデュークション.
背景:
- Rac GTP結合タンパク質は,ファゴサイト性白血球における酸化物質生成の重要な調節体である.
- p21活性化キナーゼ (PAKs) は,Rac信号伝達経路の下流標的である.
研究 の 目的:
- ヒト中性粒子のNADPH酸化酵素活性をRac媒介で調節するPAKの役割を調査する.
- 化学吸引剤がPAKを活性化し,ファゴサイト機能に影響を与えるメカニズムを解明する.
主な方法:
- 人間の中性粒子の Rac 標的として PAK の識別.
- pertussis toxin-sensitive G protein経由の化学吸引剤によるPAK活性刺激を評価する.
- Rac-GTPに依存した方法でネイティブおよび再結合PAKによってp47phoxNADPH酸化酵素成分のリン酸化を調査する.
主要な成果:
- 2つのSte20関連PAK (約65kDaと68kDa) がRac標的として特定されました.
- PAKsの活動は,Gタンパク質シグナル伝達を通じて,化学誘致剤によって迅速に刺激された.
- PAKsは,Rac-GTPに依存した方法で,NADPH酸化酵素のp47phox成分をリン酸化した.
結論:
- PAKsは,ファゴサイトにおけるNADPH酸化酵素の活性調節に関与する.
- Gタンパク質と結合したファゴサイト活性化中のPAKの作用は,酸化物質生成の制御に寄与する.