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核酸結合モチーフの構造新型核酸結合モチーフの構造ユーカリオットの転写延長因子 TFIIS TFIIS

X Qian¹, C Jeon, H Yoon

¹Department of Biological Chemistry and Molecular Pharmacology, Harvard Medical School, Boston, Massachusetts 02115.

|September 16, 1993

まとめ

研究者らは,ヒトのTFIISタンパク質ドメインの構造を明らかにし,転写延長におけるRNAポリメラーゼII機能に不可欠な新しいβシート形成を明らかにした.

科学分野:

分子生物学は分子生物学である.
構造生物学構造生物学とは
遺伝学遺伝学とは

背景:

転写延長は,RNAポリメラーゼと核酸を含むダイナミックな相互作用によって調節されます.
延長を制御するエウカリオスのメカニズムは,プロカリオスのメカニズムとは異なり,完全に理解されていませんが,遺伝子発現に影響します.
TFIISタンパク質は,RNAポリメラーゼII (RNAPII) が転写の障害を克服することを促進する保存された真核系因子です.

研究の目的:

人間のTFIISのCys4核酸結合領域の3次元構造を決定する.
このドメインがRNAPIIによる転写延長の調節にどのように貢献するのかを理解する.

主な方法:

3D構造を決定するために,核磁共振 (NMR) スペクトロスコピーが使用されました.
人間のTFIISのCys4ドメインの構造分析.

主要な成果:

人間のTFIIS Cys4ドメインは,典型的なアルファヘリカル亜鉛モジュールとは異なる新しい三鎖ベータシート構造を採用しています.
Znリボンと呼ばれるこの構造は,核酸の結合に関与しています.
この発見は,核酸認識におけるβシートの新たな役割を示唆している.

結論:

Znリボン構造は,新しい種類の亜鉛媒介ペプチド構造を表しています.
この構造モチーフは,RNAPIIを含むDNAまたはRNAトランザクションに関与する他のタンパク質に存在することがあります.
この研究は,トランスクリプションの延長調節と核酸結合機構の理解を前進させる.

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