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非リンパ性内皮細胞におけるL-セレクチンに対するカルシウム依存ヘパリン類リガンドである
K E Norgard-Sumnicht1, N M Varki, A Varki
1Glycobiology Program, UCSD Cancer Center.
まとめ
リンパ球の密輸における重要な分子であるL-セレクチンは,内皮のヘパリンのような鎖を認識します. この発見は,白血球の移動に不可欠なL-セレクチンのための潜在的な生理学的リガンドを特定します.
科学分野:
- 免疫学 免疫学とは
- 細胞生物学 細胞生物学
- バイオケミストリー バイオケミストリー
背景:
- L-セレクチンは,シアライテッドリガンドを高い内皮静脈に結合させ,リンパ球の流通を媒介する.
- ニュートロフィルの非リンパ球組織へのエクストラバゼーションに関与するL-セレクチンの特定のリガンドは,特徴づけられていないままです.
研究 の 目的:
- 内皮細胞のL-セレクチンによって認識されるリガンドを特徴付ける.
- 白血球の密輸に関与するL-セレクチンリガンドの分子性質を特定する.
主な方法:
- 培養内皮細胞を染色するためにL-セレクチンキメラ (LS-Rg) を利用しました.
- 硫黄-35-ラベル付硫酸塩でメタボリックラベルを付けています.
- ヘパリン-アガロースによるヘパリナーゼ消化および結合測定を行った.
主要な成果:
- 内皮細胞内のL-セレクチンリガンドの内部プールを特定しました.
- L-セレクチンをカルシウムに依存し,シアル酸に依存しない方法で結合するヘパリンライアースに敏感なリガンドを発見した.
- L-セレクチンと商用ヘパリンとの間にカルシウム依存の結合が実証されており,その逆も同様です.
結論:
- L-セレクチンは,内皮のヘパリンのような鎖を認識します.
- これらのヘパリンのような鎖は,白血球の密輸を媒介する潜在的な生理学的結合体を表しています.
- この発見は,白血球増流の分子メカニズムに関する新しい洞察を提供します.