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クレブシエラ・エアロゲネス (Klebsiella aerogenes) のウレアゼの結晶構造

E Jabri¹, M B Carr, R P Hausinger

¹Section of Biochemistry, Molecular and Cell Biology, Cornell University, Ithaca, NY 14853, USA.

Science (New York, N.Y.)

|May 19, 1995

まとめ

Klebsiella aerogenes ureaseの結晶構造は,バイニッケル活性部位を明らかにしています. この構造は,二酸化炭素がどのようにして酵素を活性化し,その触媒機構を解明するかを説明します.

科学分野:

バイオケミストリーバイオケミストリー
構造生物学構造生物学とは
酵素学酵素学とは

背景:

尿酸は,窒素循環における重要な酵素である.
尿素酵素の構造を理解することは,その活動を抑制する鍵です.
Klebsiella aerogenes ureaseはよく研究された金属酵素である.

研究の目的:

Klebsiella aerogenes ureaseの高解像度の結晶構造を決定する.
アクティブサイトアーキテクチャとメタルコーディネーションを明らかにします.
酵素活性化における二酸化炭素の役割を調査する.

主な方法:

2.2Aの解像度のX線結晶学.
クリスタル構造の精製.
アクティブなサイトとドメインの構造分析.

主要な成果:

尿素酵素の構造は4つのドメインで構成され,その中にはビニッケル中心を含む (アルファベータ) 8バレルが含まれています.
2つのニッケルイオンは3.5Aの距離にあり,異なる調整環境を持っています.
カーバミレートライシン残基はニッケルイオンに結合し,活性化のためのCO2依存性を説明する.
提案されたメカニズムは,Ni-1への尿素結合とNi-2による水酸化物の攻撃を含む.
尿素酵素の触媒ドメインとアデノシンデアミナーゼとの間に顕著な構造的類似性が見つかりました.

結論:

決定された構造は,尿素酵素の機能に関する原子レベルの洞察を提供します.
この発見は,CO2依存の活性化のメカニズムを明確にします.
構造的な類似性は,収束する進化または共通の祖先を強調しています.

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