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カーボキシル酸のアルファ陽子を抽象化する機能的に多様な酵素スーパーファミリー
P C Babbitt1, G T Mrachko, M S Hasson
1Department of Pharmaceutical Chemistry, School of Pharmacy, University of California, San Francisco 94143.
Science (New York, N.Y.)
|February 24, 1995
まとめ
マンデラートラセマゼやムコナート乳酸酵素のような酵素は,構造的に類似しています. このスーパーファミリー内で,新しい酵素であるギャラクトナート脱水酵素が特定され,酵素機能に関する進化論的仮説を裏付けました.
科学分野:
- バイオケミストリー バイオケミストリー
- 酵素学 酵素学とは
- 構造生物学 構造生物学とは
背景:
- マンデラ酸ラセマゼとムコナ酸乳糖化酵素は,構造的に同類な酵素で,異なる反応を触媒化する.
- 両方の酵素ファミリーは,炭素から陽子抽出によって反応を開始します.
研究 の 目的:
- マンデラート・ラセマゼとの構造的類似性に基づいて,以前未知の遺伝子産物の機能を特定する.
- この酵素スーパーファミリー内の活性部位の変異を特徴付けるために.
主な方法:
- 同種酵素の比較構造分析. 同種酵素の比較構造分析.
- 構造的ホモロジーに基づく演的な機能的割り当て.
- アクティブサイトアーキテクチャの分析.
主要な成果:
- 新しい酵素であるギャラクトナート脱水酵素は,マンデラートラセマゼの構造的同質性によって特定されました.
- 現在,この酵素スーパーファミリー内で3つの異なる活性サイト構造 (ライシン/ヒスティジン,ライシンのみ,ヒスティジンのみ) が知られている.
- 特定された酵素ファミリーは,炭素から陽子抽出を触媒化する.
結論:
- ギャラクトナート脱水酵素の発見は,この酵素スーパーファミリーの既知の活性部位の変異を拡大する.
- この発見は,同様の化学反応を触媒するタンパク質の採用を通じて,新しい酵素活性が進化するという仮説を支持する.